Biochemia ogólna i podstawy metabolizmu komórkowego 1600-Biot21BCHO-1
Ćwiczenia (CW)
Semestr zimowy 2018/19
Informacje o zajęciach (wspólne dla wszystkich grup)
Liczba godzin: | 90 | ||
Limit miejsc: | (brak limitu) | ||
Zakres tematów: |
I. Ćwiczenie wprowadzające. 1. Zapoznanie studentów z regulaminem BHP 2. Nauka prawidłowej obsługi urządzeń na pracowni biochemicznej, korzystania z dozatorów i pipet automatycznych. 3. Zapoznanie studentów z zakresem materiału obowiązującego w ramach przygotowania teoretycznego do zajęć z biochemii ogólnej oraz metodami sprawdzającymi poziom przyswojenia wymaganej wiedzy. II. Aminokwasy - struktura, właściwości i funkcje. 1. Struktura i klasyfikacja aminokwasów wchodzących w skład białek (wzory). 2. Właściwości chemiczne i fizyczne aminokwasów. 3. Zasady chromatografii cienkowarstwowej. Ćwiczenia praktyczne: 1. Reakcje wspólne dla wszystkich aminokwasów. 2. Reakcje specyficzne dla poszczególnych aminokwasów. 3. Chromatografia cienkowarstwowa aminokwasów na żelu krzemionkowym. III. Białka - struktura, właściwości i funkcje. 1. Budowa białek, struktura I, II, III i IV rzędowa białka. 2. Peptydy: struktura wiązania peptydowego. 3. Reakcje charakterystyczne białek. 4. Właściwości chemiczne i biologiczne białek. 5. Amfoteryczne właściwości białek. 6. Denaturacja białek. Ćwiczenia praktyczne: 1. Wykrywanie białek – reakcja biuretowa. 2. Denaturacja białek pod wpływem czynników fizycznych i chemicznych. 3. Wykazanie amfoterycznego charakteru białek. 4. Wyznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. IV. Metody separacji i ilościowego oznaczania białek. 1. Metody ilościowego oznaczania białek. 2. Metody rozdzielania, analizy jakościowej i ilościowej białek: chromatografia, elektroforeza, wysalanie. 3. Zastosowanie filtracji żelowej do frakcjonowania i oczyszczania 4. mieszanin substancji o różnej masie cząsteczkowej. 5. Wyznaczanie masy cząsteczkowej metodą filtracji żelowej. Ćwiczenia praktyczne: 1. Filtracja żelowa (błękit dekstrynowy 2000, cytochrom c, chromian potasu). Zastosowanie filtracji żelowej do frakcjonowania i oczyszczania mieszanin substancji o różnej masie cząsteczkowej. 2. Oznaczanie ilościowe białka metodą biuretową. 3. Wysalanie białek przy zastosowaniu siarczanu amonu. V. Witaminy. Ćwiczenia praktyczne: 1. Wykonanie krzywej wzorcowej 2. Oznaczanie stężenia witaminy C w materiale biologicznym z użyciem fenolowego odczynnika Folina- Ciocalteau. 3. Wykrywanie witamin rozpuszczalnych w tłuszczach:A,E,D. 4. Identyfikacja witamin A,E,D w tranie. Zakres materiału: 1. Klasyfikacja witamin. 2. Struktura i funkcja witaminy C (wzór). 3. Metody oznaczania witaminy C. 4. Struktura i funkcja witamin rozpuszczalnych w tłuszczach: A,E,D. 5. Metody oznaczania witamin A,E,D. VI. Enzymy-budowa, właściwości i funkcje. 1. Zasady izolowania enzymów. 2. Budowa i funkcja enzymów. 3. Klasy enzymów (przykłady reakcji dla każdej z klas). 4. Enzymy - markery struktur komórkowych. Ćwiczenia praktyczne: 1. Izolowanie inwertazy z drożdży. VII. Kinetyka reakcji enzymatycznych (część I). 1. Budowa i klasyfikacja enzymów. Mechanizm działania. 2. Swoistość i specyficzność reakcji enzymatycznych. 3. Jednostki aktywności enzymatycznej (aktywność właściwa, molekularna, międzynarodowa). 4. Kinetyka reakcji enzymatycznych. Pojęcia: szybkości maksymalnej i stałej Michaelisa. 5. Szybkość reakcji enzymatycznej i czynniki wpływające na jej wartość. 6. Równanie Michaelisa-Menten i Lineweavera-Burka. 7. Reakcja katalizowana przez inwertazę. 8. Zasada metody oznaczania aktywności inwertazy. Ćwiczenia praktyczne: 1. Oznaczanie cukrów redukujących z kwasem 3,5-dinitrosalicylowym (DNS) i zastosowanie tej metody do oznaczania aktywności inwertazy. Wykreślenie krzywej wzorcowej. 2. Badanie wpływu różnych stężeń inwertazy na szybkość hydrolizy sacharozy. VIII. Kinetyka reakcji enzymatycznych (część II). 1. Budowa i klasyfikacja enzymów. Mechanizm działania. 2. Jednostki aktywności enzymatycznej. 3. Kinetyka reakcji enzymatycznych. 4. Szybkość reakcji enzymatycznej i czynniki wpływające na jej wartość. 5. Rodzaje inhibicji reakcji enzymatycznych. 6. Allosteryczna regulacja aktywności enzymatycznej. 7. Doświadczalne wyznaczanie stałej Michaelisa. Ćwiczenia praktyczne: 1. Wyznaczenie szybkości początkowych reakcji. 2. Wyznaczenie maksymalnej szybkości reakcji (Vmax). 3. Wyznaczanie stałej Michaelisa (Km) dla reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę. IX. Cukry proste i dwucukry - struktura, właściwości i funkcje. 1. Struktura i klasyfikacja cukrów prostych i dwucukrów (wzory łańcuchowe i taflowe). 2. Monosacharydy: podział, znaczenie fizjologiczne. 3. Izomeria: enancjomery D i L, anomery α i β, epimery. 4. Właściwości fizyczne i chemiczne cukrów prostych. Ćwiczenia praktyczne: 1. Reakcje charakterystyczne na cukry proste: a) Próby redukcyjne. b) Reakcje barwne z mocnymi kwasami. 2. Fermentacja alkoholowa. 3. Otrzymywanie osazonów cukrów prostych i dwucukrów. 4. Struktura, klasyfikacja i właściwości dwucukrów i wielocukrów (wzory). 5. Właściwości fizyczne i chemiczne dwucukrów i wielocukrów. 6. Dwucukry redukujące i nieredukujące. X. Wielocukry- struktura, właściwości i funkcje. 1. Struktura, klasyfikacja i właściwości wielocukrów (wzory). 2. Właściwości fizyczne i chemiczne wielocukrów. 3. Hydrolityczna degradacja polisacharydów. 4. Reakcje ogólne i swoiste dla dwucukrów i wielocukrów. 5. Polisacharydy: podział (homoglikany, heteroglikany), znaczenie fizjologiczne Ćwiczenia praktyczne: 1. Reakcje dwucukrów redukujących i nieredukujących. 2. Hydroliza dwucukrów. 3. Reakcja skrobi z jodem. 4. Wysalanie skrobi. 5. Właściwości redukujące skrobi, hydroliza enzymatyczna skrobi. 6. Rozpuszczalność i hydroliza celulozy. XI. Zasady izolacji kwasów nukleinowych i nukleoprotein. 1. Struktura kwasów nukleinowych (wzory). a. Wzory zasad purynowych i pirymidynowych występujących w RNA i DNA, nukleozydów i nukleotydów. b. Struktura oligonukleotydów (rybo- i 2'-deoksyrybo-). 2. Podstawowe cechy struktury RNA i DNA. 3. Struktura nukleosomu, histony i ich rola w stabilizacji struktury nukleosomu. 4. Podstawowe różnice pomiędzy organizacją genomu pro- i eukariotycznego 5. Pozachromosomalny materiał genetyczny 6. Białka związane z DNA i RNA. 7. Właściwości nukleoprotein. 8. Izolowanie nukleoprotein. 9. Metody wykorzystywane do izolowania DNA i RNA. Ćwiczenia praktyczne: 1. Izolowanie RNA z drożdży. XII. Kwasy nukleinowe - struktura, właściwości i funkcje. 1. Struktura kwasów nukleinowych. 2. Analiza chemiczna preparatów kwasów nukleinowych. 3. Właściwości spektralne kwasów nukleinowych. 4. Denaturacja DNA: a. efekt hiperchromowy, b. temperatura topnienia. 5. Enzymy nukleolityczne, endonukleazy restrykcyjne 6. Techniki stosowane we współczesnej genetyce molekularnej i inżynierii genetycznej. a. metody rozdziału i charakterystyki DNA: - wirowanie w gradiencie gęstości, - metody chromatograficzne, - techniki elektroforetyczne, b. amplifikacja DNA, c. sekwencjonowanie DNA, d. klonowanie. Ćwiczenia praktyczne: 1. Ilościowe oznaczanie RNA z drożdży metodą kolorymetryczną z orcyną. 2. Analiza chemiczna preparatów kwasów nukleinowych 3. Spektrofotometria kwasów nukleinowych – widma absorpcyjne, oznaczanie czystości preparatów kwasów nukleinowych XIII. Tłuszczowce - struktura, właściwości i funkcje. 1. Struktura kwasów tłuszczowych i lipidów (wzory). 2. Budowa i podział lipidów. 3. Właściwości fizykochemiczne tłuszczów: - rozpuszczalność - zmydlanie, wysalanie mydła - wykrywanie tłuszczu - jełczenie - liczby właściwe tłuszczów Ćwiczenia praktyczne: 1. Wykrywanie glicerolu . 2. Zmydlanie tłuszczów. 3. Otrzymywanie mydła nierozpuszczalnego. 4. Wysalanie mydła. 5. Wydzielanie wolnych kwasów tłuszczowych. 6. Rozpuszczalność tłuszczów. 7. Jełczenie aldehydowe – próba Kreisa. 8. Utlenianie wiązań podwójnych. XIV. Cholesterol - struktura, właściwości i funkcje. 1. Podział steroidów. 2. Budowa i funkcje cholesterolu. 3. Właściwości fizykochemiczne cholesterolu. 4. Rola cholesterolu w organizmie człowieka. Ćwiczenia praktyczne: 1. Wykrywanie cholesterolu 2. Ilościowe oznaczanie cholesterolu metodą Ilcy’ego. XV. Zaliczenie przedmiotu - analiza uzyskanych ocen. |
Grupy zajęciowe
Grupa | Termin(y) | Prowadzący |
Miejsca ![]() |
Akcje |
---|---|---|---|---|
1 |
(brak danych),
(sala nieznana)
|
Marek Foksiński, Agnieszka Siomek-Górecka | 8/8 |
szczegóły![]() |
2 |
(brak danych),
(sala nieznana)
|
Jolanta Guz | 6/8 |
szczegóły![]() |
3 |
(brak danych),
(sala nieznana)
|
Karol Białkowski, Ewelina Zarakowska | 8/8 |
szczegóły![]() |
4 |
(brak danych),
(sala nieznana)
|
Rafał Różalski | 9/9 |
szczegóły![]() |
Wszystkie zajęcia odbywają się w budynku: |
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Mikołaja Kopernika w Toruniu.