Uniwersytet Mikołaja Kopernika w Toruniu - Centralny punkt logowania
Strona główna

Biotechnologia enzymatyczna

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: 2600-BTEBIOT-1-S2
Kod Erasmus / ISCED: (brak danych) / (0512) Biochemia Kod ISCED - Międzynarodowa Standardowa Klasyfikacja Kształcenia (International Standard Classification of Education) została opracowana przez UNESCO.
Nazwa przedmiotu: Biotechnologia enzymatyczna
Jednostka: Wydział Nauk Biologicznych i Weterynaryjnych
Grupy: Przedmioty obowiązkowe dla 1 r. biotechnologii S2
Punkty ECTS i inne: 6.00 Podstawowe informacje o zasadach przyporządkowania punktów ECTS:
  • roczny wymiar godzinowy nakładu pracy studenta konieczny do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się dla danego etapu studiów wynosi 1500-1800 h, co odpowiada 60 ECTS;
  • tygodniowy wymiar godzinowy nakładu pracy studenta wynosi 45 h;
  • 1 punkt ECTS odpowiada 25-30 godzinom pracy studenta potrzebnej do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się;
  • tygodniowy nakład pracy studenta konieczny do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się pozwala uzyskać 1,5 ECTS;
  • nakład pracy potrzebny do zaliczenia przedmiotu, któremu przypisano 3 ECTS, stanowi 10% semestralnego obciążenia studenta.

zobacz reguły punktacji
Język prowadzenia: polski
Wymagania wstępne:

Zaliczone kursy: biochemii i chemii organicznej

Rodzaj przedmiotu:

przedmiot obowiązkowy

Całkowity nakład pracy studenta:

Godziny realizowane z udziałem nauczycieli ( 85 godz.):


- udział w wykładach - 20 h

- udział w ćwiczeniach laboratoryjnych - 45 h

- udział w konsultacjach - 20 h


Czas poświęcony na pracę indywidualną studenta ( 65 godz.):


- przygotowanie do ćwiczeń, opracowanie sprawozdań i kolokwiów - 35 h

- przygotowanie do egzaminu i obecność na egzaminie – 30 h




Łącznie 150 godz. (6 ECTS)

Efekty uczenia się - wiedza:

W1: Ma gruntowną wiedzę na temat enzymów jako biokatalizatorów Posiada znajomość podstawowych procesów biochemicznych / metabolicznych które są wykorzystywane w bioprocesach prowadzonych z wykorzystaniem enzymów- K_W03, K_W09,

W2:Zna metody oczyszczania i stabilizacji enzymów izolowanych ze źródeł naturalnych oraz mechanizmy leżące u podstaw każdej z tych metod. - K_W03, K_W04, K_W05, K_W09

W3: Posiada wiedzę dotyczącą metod immobilizacji oraz zastosowania enzymów immobilizowanych ( enzymatyczne testy jakościowe,biosensory i chipy enzymatyczne, przeciwciała znakowane enzymami, minireaktory do ilościowego oznaczania metabolitów - K_W05, K_W08, K_W09, K_W10,

W4: Charakteryzuje systemy ekspresyjne stosowane do uzyskiwania enzymów rekombinowanych - K_W03, K_W05

Efekty uczenia się - umiejętności:

U1: Stosuje metody immobilizacji enzymów odpowiednie dla uzyskania oczekiwanych rezultatów- K_U01, K_U02, K_U03

U2: Dobiera właściwe systemy ekspresyjne do uzyskania enzymów rekombinowanych - K_U01, K_U02, K_U03,

U3: Stosuje określone metody oczyszczania białek enzymatycznych - K_U07, K_U10, K_U12

U4: Projektuje prosty model bioreaktora enzymatycznego - K_U14, K_U15

U5: Współpracuje w zespole kilkuosobowym - K_U13, K_U15

U6 : Posiada umiejętność opracowywania i dokumentowania przeprowadzonych badań - K_U11, K_U12

*Student potrafi przeanalizować planowany bioproces i dokonać wyboru określonego enzymu / enzymów niezbędnych do jego przeprowadzenia. Jeśli potrzebny enzym(y) nie jest dostępny komercyjnie, student potrafi, w oparciu o poszukiwania literaturowe, znaleźć korzystne źródło tego enzymu i metody jego oczyszczania. Potrafi, w oparciu o właściwości fizykochemiczne enzymu, zaprojektować optymalną strategię jego oczyszczania i stabilizacji; potrafi również wybrać , jeśli jest to konieczne, odpowiednią metodę immobilizacji enzymu.

* Student potrafi przeprowadzić prostą analizę kosztów celem podjęcia decyzji - co sposobu prowadzenia bioprocesu : okresowego lub ciągłego i w związku z tym co do postaci zastosowanego enzymu (rozpuszczalny, sieciowany, immobilizowany na nośniku) . Potrafi także zaproponować metodę oczyszczania końcowego produktu reakcji.

* Student umie ocenić potencjalną praktyczną przydatność enzymu nad którym prowadzi badania teoretyczne i możliwości patentowe.

Efekty uczenia się - kompetencje społeczne:

K1: Rozumie potrzebę ustawicznego pogłębiania wiedzy - K_K01

K2: Jest świadomy udziału biotechnologii w rozwoju nowych technologii w produkcji artykułów spożywczych, biofarmaceutyków, kosmetyków itp.Student potrafi wykazać rosnący udział biotechnologii enzymatycznych w rozwoju syntez chemoenzymatycznych, w tym nowych technologii produkcji leków chiralnych i biofarmaceutyków oraz związany z tym rosnący udział tych biotechnologii w produkcie globalnym brutto. - K_K01, K_K04, K_K08

K3 :Upowszechnia pozytywny wizerunek biotechnologii w swoim otoczeniu. Student potrafi podać przykłady powszechnego wykorzystania enzymów w życiu codziennym, m.in. w proszkach do prania, w artykułach spożywczych, w kosmetykach i przedstawić korzyści z tym związane. Student potrafi w kompetentny sposób przedstawić i uzasadnić zalety bioprocesów enzymatycznych takich, jak - wysoka specyficzność działania enzymów i związany z tym brak (lub ograniczona ilość) odpadów do utylizacji, niska energochłonność a tym samym niższe koszty produkcji w porównaniu z procesami chemicznymi, duże bezpieczeństwo bioprocesów enzymatycznych - brak zagrożeń dla ludzi i środowiska.Racjonalnie i krytycznie odnosi się do informacji uzyskanych z literatury naukowej i środków masowego przekazu, a zwłaszcza do obiegowych opinii dotyczących generalnie biotechnologii-K_K06, K_K08, K_K10, K_U11,

K4: Współpracuje w zespole na zasadach partnerskich. Jest odpowiedzialny za bezpieczeństwo pracy własnej i innych oraz umie postępować w stanie zagrożenia. Jest odpowiedzialny za powierzony sprzęt i aparaturę naukową K_K02, K_K07, K_K09

Metody dydaktyczne:

Wykład z prezentacjami; demonstracja produktów uzyskiwanych z wykorzystaniem technologii enzymatycznych oraz komercyjnych preparatów enzymów przemysłowych

Ćwiczenia mają charakter doświadczalny (studenci realizują zadania w grupach 2-osobowych). Zajęcia muszą być prowadzone w grupie nie większej niż 8-12 osób, ponieważ wymaga tego metodyka doświadczeń: dostęp do sprzętu i urządzeń laboratoryjnych, a także praca z odczynnikami chemicznymi.

Metody dydaktyczne podające:

- wykład informacyjny (konwencjonalny)

Metody dydaktyczne poszukujące:

- laboratoryjna

Skrócony opis:

Celem przedmiotu jest uzyskanie podstawowych wiadomości dotyczących metod izolowania, preparatywnego oczyszczania i immobilizowania oraz analitycznego i technologicznego zastosowania enzymów – a także umiejętność praktycznego wykorzystania tej wiedzy. Wykład poświęcony jest logicznie uszeregowanym zagadnieniom poświęconym kolejno: właściwościom enzymów jako biokatalizatorów, ich zaletom i ograniczeniom, potencjalnym zagrożeniom w pracy z enzymami, dziedzinom zastosowań enzymów, metodom ich oczyszczania i immobilizacji na złożach. Omówione są najważniejsze przykłady analitycznego oraz przemysłowego wykorzystania enzymów w bioprocesach a także aspekty ekonomiczne tych procesów Ćwiczenia mają charakter laboratoryjny, w ich trakcie studenci poznają metody analityczne i preparatywne związane z wykorzystaniem enzymów, które mogą być przydatne w przyszłej pracy w laboratoriach, firmach biotechnologicznych, farmaceutycznych i związanych z przetwórstwem żywności.

Pełny opis:

Przedmiot realizowany jest w formie wykładów i ćwiczeń. Biotechnologia enzymatyczna, obok inżynierii bioprocesowej jest jednym z podstawowych przedmiotów kierunkowych dla biotechnologów i zajmuje się wykorzystaniem enzymów w analityce, w bioprocesach, w syntezach chemoenzymatycznych jak również ich wykorzystaniem w życiu codziennym. Treści programowe wykładów obejmują następujące zagadnienia:

enzymy jako biokatalizatory – specyficzność ich działania, wpływ czynników środowiskowych na aktywność, zalety i ograniczenia stosowania; bezpieczeństwo pracy z enzymami i potencjalne zagrożenia.

Dziedziny zastosowań enzymów – od najprostszych (np. proszki do prania) do najbardziej wyszukanych (np.biosensory, enzymy terapeutyczne), aspekty ekonomiczne i ekologiczne procesów enzymatycznych.

Metody pozyskiwania enzymów , techniki izolacji, oczyszczania i stabilizacji. Otrzymywanie enzymów w systemach ekspresyjnych pro- i eukariotycznych jako alternatywa dla naturalnych źródeł enzymów.

Metody immobilizacji enzymów celem zwiększenia ich trwałości w bioprocesach, ze zwróceniem uwagi na wybór odpowiedniej metody zależnej od budowy i właściwości danego enzymu. Wykorzystanie enzymów w analityce do oznaczeń jakościowych i ilościowych – przykłady takich reakcji. Wykorzystanie enzymów w immunochemii

Zastosowanie enzymów w bioprocesach ,w przemyśle spożywczym: przetwórstwo skrobi (syropy glukozowe/fruktozowe); klarowanie soków z użyciem pektynaz; degradacja celulozy, otrzymywanie mleka bezlaktozowego. Wykorzystanie enzymów w przemyśle mięsnym.

Budowa i typy bioreaktorów stosowanych w wyżej wymienionych bioprocesach, schematy instalacji technologicznych .

Zastosowanie enzymów do syntez chemo- enzymatycznych – do otrzymywania L-aminokwasów, estrów i alkoholi. Syntezy leków chiralnych na przykładzie ibupromu i pochodnych, beta-propranololu. Synteza enzymatyczna akrylamidu.

Nowe trendy w biotechnologiach enzymatycznych(synzymy, abzymy).

Ćwiczenia mają aspekt praktyczny i w ramach 6 pracowni poświęcone są zagadnieniom obejmującym : metody oznaczania aktywności wybranych enzymów (inwertaza, laktaza,tyrozynaza);

oczyszczanie i scharakteryzowanie enzymu (inwertazy)

techniki immobilizacji modelowego enzymu (inwertazy); budowa i działanie prostego bioreaktora przepływowego ze złożem fluidalnym z immobilizowanym przez nich enzymem; ocena efektywności przekształcania substratu w zależności od szybkości przepływu (czasu przebywania);

otrzymywanie rekombinowanych białek w prokariotycznym systemie ekspresyjnym na przykładzie modelowego białka GFP i oczyszczanie metodą chromatografii powinowactwa. Studenci otrzymują szczegółowe instrukcje(dostępne również w on-line) dotyczące wykonania danego ćwiczenia (wraz z krótkim wstępem teoretycznym i odnośnikami do literatury), obowiązani są złożyć i zaliczyć pisemne opracowanie każdego zadania

Literatura:

1. J.Fiedurek (red.) – Podstawy wybranych procesów biotechnologicznych Wyd. UMCS 2004

2. W.Bednarski , J. Fiedurek Podstawy biotechnologii przemysłowej WNT Warszawa 2007

3. A.Chmiel - Biotechnologia – PWN 1994 (i późniejsze wydania)

4. C.Ratledge, B.Kristiansen (Red.) – Podstawy biotechnologii, PWN 2011

5. I.W.Berezin i wsp., Immobilizowane enzymy (Biotechnologia T.VII, wyd.UAM 1992 )

6. J.Woodward – Immobilised cells and enzymes, a practical approach IRL Press, Oxford, Washington 1985

7. M.Chaplin, Ch. Bucke - Enzyme technology, Cambridge University Press 1990http://www.lsbu.ac.uk/water/enztech/

8. K.Buchholz, V.Kasche, V.T.Bornscheuer – Introduction to enzyme technology w: Biocatalysts and enzyme technology, Wiley-VCH Verlag, Weinheim 2005 http://www.wiley-vch.de/books/sample/3527304975_c01.pdf

Dostępny jest legalny podgląd następujących pozycji: (Pełny tekst)

9. J.Polaina, A.P.MacCabe (Eds.) – Industrial enzymes. Structure, function and applications.Springer, Dordrecht 2007 www.docstoc.com/docs/33814692/INDUSTRIAL-ENZYME

10. W.Aehle (Ed.) – Enzymes in industry. Production and application Wiley – VCH, Weinheim 2007http://docstoc.com/docs/33814327/Enzymes-in-industry

Literatura uzupełniająca:

1. W.Hartmeier – Immobilised biocatalysts-an introduction Springer Verlag, Berlin,Heidelberg,New York,London, Paris, Tokyo 1988

2. A.Wiseman – Handbook of enzyme biotechnology, 3rd ed. E.Horwood Ltd.Publ/Wiley & Sons Ltd., Chichester 1995

3. F.Franks (Ed.) – Protein biotechnology : isolation, characterization and stabilization http://books.google.pl (wpisać tytuł)

4. G.Walsh –Proteins.Biochemistry and biotechnology, Wiley 2002 http://books.google.pl (wpisać tytuł)

Metody i kryteria oceniania:

Egzamin pisemny – K_W03, K_W04, K_W05, K_W08, K_W010 K_U02, K_U04, K_U11, K_U12, K_U17, K_K01, K_K02

Egzamin ustny – -

Sprawdziany – K_W03, K_W05, K_W08, K_W09, K_W14, K_U02, K_U04, K_U12, K_K01, K_K02.

Referat/eseje – -

Prezentacje –

-Projekty – -

Aktywność (tylko kompetencje) – K_K02, K_K09

Inne – wskazać jakie: opracowania ćwiczeń (raporty)

Zaliczenie wykładów: egzamin pisemny (10 pytań otwartych, punktowanych w zależności od stopnia trudności, w tym 2 zadania rachunkowe/problemowe ) – Ocenianie: 91-100% bardzo dobry; 81-90% dobry plus; 71-80% dobry; 61-70% dostateczny plus; 51-60% dostateczny.

Zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych: 3 pisemne sprawdziany, obejmujące tematykę realizowanych zajęć, zaliczenie pisemnych opracowań wykonanych ćwiczeń, ocena bieżącego przygotowania do zajęć i aktywność na ćwiczeniach.

Końcowa ocena jest średnią uzyskanych ocen : 3,0-3,4 - dostateczny; 3,41-3,75 – dostateczny plus; 3,76-4,25 – dobry; 4,26-4,60 – dobry plus; powyżej 4,60 – bardzo dobry

Praktyki zawodowe:

- - - - - - - -

Zajęcia w cyklu "Semestr letni 2021/22" (zakończony)

Okres: 2022-02-21 - 2022-09-30
Wybrany podział planu:
Przejdź do planu
Typ zajęć:
Laboratorium, 45 godzin więcej informacji
Wykład, 20 godzin więcej informacji
Koordynatorzy: Barbara Wojczuk
Prowadzący grup: Joanna Czarnecka, Dorota Nemecz, Barbara Wojczuk
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Egzamin
Skrócony opis:

Celem przedmiotu jest uzyskanie podstawowych wiadomości dotyczących metod izolowania, preparatywnego oczyszczaniaimmobilizowania oraz analitycznego i technologicznego zastosowania enzymów – a także umiejętność praktycznego wykorzystania tej wiedzyWykład poświęcony jest logicznie uszeregowanym zagadnieniom poświęconym kolejno: właściwościom enzymów jako biokatalizatorów, ich zaletom i ograniczeniom, potencjalnym zagrożeniom w pracy z enzymami, dziedzinom zastosowań enzymów, metodom ich oczyszczania i immobilizacji na złożach. Omówione są najważniejsze przykłady analitycznego oraz przemysłowego wykorzystania enzymów w bioprocesach a także aspekty ekonomiczne tych procesów Ćwiczenia mają charakter laboratoryjny, w ich trakcie studenci poznają metody analityczne i preparatywne związane z wykorzysta- -niem enzymów, które mogą być przydatne w przyszłej pracy w laboratoriach, firmach biotechnologicznych, farmaceutycznych i związanych z przetwórstwem żywności.

Pełny opis:

Wykłady:

* Definicje biotechnologii i jej związek z innymi dyscypli- -nami nauki. Zarys historii rozwoju biotechnologii enzymatycznej

* Enzymy jako biokatalizatory. Przypomnienie podstaw kinetyki reakcji enzymatycznych

* Dziedziny zastosowań preparatów enzymatycznych, aspekty ekonomiczne

* Zasady bezpiecznej pracy z preparatami enzymatyczny- -mi, regulacje prawne

* Wybór materiału do izolacji enzymu. Metody stabilizacji i oczyszczania enzymów izolowanych z naturalnych źródeł. Techniki chromatograficzne –IEX, HIC, AC, SEC. Enzymy rekombinowane uzyskiwane w wybranych systemach ekspresyjnych pro- i eukariotycznych.

* Immobilizowanie enzymów na nierozpuszczalnych nośnikach. Koimmobilizacja enzymów i komórek mikroorganizmów. Znakowanie przeciwciał enzymami

* Analityczne zastosowanie immobilizowanych enzymów: enzymatyczne testy jakościowe, techniki immunochemiczne (ELISA,Western blot), oznaczanie metabolitów, sensory enzymatyczne (czujniki potencjometryczne i amperometryczne), minireaktory do ilościowego oznaczania metabolitów, chipy enzymatyczne

* Wykorzystanie enzymów w bioprocesach. Reaktory enzymatyczne – budowa, rodzaje.

* Wykorzystanie rozpuszczalnych i immobilizowanych enzymów w przemyśle spożywczym: przetwórstwo skrobi (syropy glukozowe/fruktozowe), usuwanie laktozy z mleka/serwatki, klarowanie soków, degradacja celulozy – biopaliwa; przetwórstwo mięsne – zmiękczanie mięsa, transglutaminaza jako „klej do mięsa”, hydrolizaty białkowe.

* Immobilizowane enzymy w syntezie chemicznej - syntezy stereoselektywne :produkcja L-aminokwasów , produkcja półsyntetycznych związków (leków) chiralnych (pochodne ibuprofenu, beta-propranolol), produkcja antybiotyków ( ampicylin i cefalosporyn), transformacje steroidów.Produkcja akrylamidu, degradacja cyjanków

* Biosyntezy w rozpuszczalnikach organicznych i układach dwufazowych – wykorzystanie lipaz , synteza estrów

* Współczesne trendy w technologiach enzymatycznych - postęp w technologiach enzymów rekombinowanych, enzymy „modularne”, synzymy, katalityczne przeciwcia- ła ( „abzymy”).

Literatura:

1. J.Fiedurek (red.) – Podstawy wybranych procesów biotechnologicznych Wyd. UMCS 2004

2. W.Bednarski , J. Fiedurek Podstawy biotechnologii przemysłowej WNT Warszawa 2007

3. A.Chmiel - Biotechnologia – PWN 1994 (i późniejsze wydania)

4. C.Ratledge, B.Kristiansen (Red.) – Podstawy biotechnologii, PWN 2011

5. I.W.Berezin i wsp., Immobilizowane enzymy (Biotechnologia T.VII, wyd.UAM 1992 )

6. J.Woodward – Immobilised cells and enzymes, a practical approach IRL Press, Oxford, Washington 1985

7. M.Chaplin, Ch. Bucke - Enzyme technology, Cambridge University Press 1990http://www.lsbu.ac.uk/water/enztech/

8. K.Buchholz, V.Kasche, V.T.Bornscheuer – Introduction to enzyme technology w: Biocatalysts and enzyme technology, Wiley-VCH Verlag, Weinheim 2005 http://www.wiley-vch.de/books/sample/3527304975_c01.pdf

Dostępny jest legalny podgląd następujących pozycji: (Pełny tekst)

9. J.Polaina, A.P.MacCabe (Eds.) – Industrial enzymes. Structure, function and applications.Springer, Dordrecht 2007 www.docstoc.com/docs/33814692/INDUSTRIAL-ENZYME

10. W.Aehle (Ed.) – Enzymes in industry. Production and application Wiley – VCH, Weinheim 2007http://docstoc.com/docs/33814327/Enzymes-in-industry

Literatura uzupełniająca:

1. W.Hartmeier – Immobilised biocatalysts-an introduction Springer Verlag, Berlin,Heidelberg,New York,London, Paris, Tokyo 1988

2. A.Wiseman – Handbook of enzyme biotechnology, 3rd ed. E.Horwood Ltd.Publ/Wiley & Sons Ltd., Chichester 1995

3. F.Franks (Ed.) – Protein biotechnology : isolation, characterization and stabilization http://books.google.pl (wpisać tytuł)

4. G.Walsh –Proteins.Biochemistry and biotechnology, Wiley 2002 http://books.google.pl (wpisać tytuł)

5. oraz materiały na płycie CD dostarczane przez prowadzącego (prace przeglądowe i wybrane eksperymentalne związane z wykonywanymi ćwiczeniami)

Zajęcia w cyklu "Semestr letni 2022/23" (zakończony)

Okres: 2023-02-20 - 2023-09-30
Wybrany podział planu:
Przejdź do planu
Typ zajęć:
Laboratorium, 45 godzin więcej informacji
Wykład, 20 godzin więcej informacji
Koordynatorzy: Barbara Wojczuk
Prowadzący grup: Dorota Nemecz, Barbara Wojczuk
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Egzamin
Skrócony opis:

Celem przedmiotu jest uzyskanie podstawowych wiadomości dotyczących metod izolowania, preparatywnego oczyszczaniaimmobilizowania oraz analitycznego i technologicznego zastosowania enzymów – a także umiejętność praktycznego wykorzystania tej wiedzyWykład poświęcony jest logicznie uszeregowanym zagadnieniom poświęconym kolejno: właściwościom enzymów jako biokatalizatorów, ich zaletom i ograniczeniom, potencjalnym zagrożeniom w pracy z enzymami, dziedzinom zastosowań enzymów, metodom ich oczyszczania i immobilizacji na złożach. Omówione są najważniejsze przykłady analitycznego oraz przemysłowego wykorzystania enzymów w bioprocesach a także aspekty ekonomiczne tych procesów Ćwiczenia mają charakter laboratoryjny, w ich trakcie studenci poznają metody analityczne i preparatywne związane z wykorzysta- -niem enzymów, które mogą być przydatne w przyszłej pracy w laboratoriach, firmach biotechnologicznych, farmaceutycznych i związanych z przetwórstwem żywności.

Pełny opis:

Wykłady:

* Definicje biotechnologii i jej związek z innymi dyscypli- -nami nauki. Zarys historii rozwoju biotechnologii enzymatycznej

* Enzymy jako biokatalizatory. Przypomnienie podstaw kinetyki reakcji enzymatycznych

* Dziedziny zastosowań preparatów enzymatycznych, aspekty ekonomiczne

* Zasady bezpiecznej pracy z preparatami enzymatyczny- -mi, regulacje prawne

* Wybór materiału do izolacji enzymu. Metody stabilizacji i oczyszczania enzymów izolowanych z naturalnych źródeł. Techniki chromatograficzne –IEX, HIC, AC, SEC. Enzymy rekombinowane uzyskiwane w wybranych systemach ekspresyjnych pro- i eukariotycznych.

* Immobilizowanie enzymów na nierozpuszczalnych nośnikach. Koimmobilizacja enzymów i komórek mikroorganizmów. Znakowanie przeciwciał enzymami

* Analityczne zastosowanie immobilizowanych enzymów: enzymatyczne testy jakościowe, techniki immunochemiczne (ELISA,Western blot), oznaczanie metabolitów, sensory enzymatyczne (czujniki potencjometryczne i amperometryczne), minireaktory do ilościowego oznaczania metabolitów, chipy enzymatyczne

* Wykorzystanie enzymów w bioprocesach. Reaktory enzymatyczne – budowa, rodzaje.

* Wykorzystanie rozpuszczalnych i immobilizowanych enzymów w przemyśle spożywczym: przetwórstwo skrobi (syropy glukozowe/fruktozowe), usuwanie laktozy z mleka/serwatki, klarowanie soków, degradacja celulozy – biopaliwa; przetwórstwo mięsne – zmiękczanie mięsa, transglutaminaza jako „klej do mięsa”, hydrolizaty białkowe.

* Immobilizowane enzymy w syntezie chemicznej - syntezy stereoselektywne :produkcja L-aminokwasów , produkcja półsyntetycznych związków (leków) chiralnych (pochodne ibuprofenu, beta-propranolol), produkcja antybiotyków ( ampicylin i cefalosporyn), transformacje steroidów.Produkcja akrylamidu, degradacja cyjanków

* Biosyntezy w rozpuszczalnikach organicznych i układach dwufazowych – wykorzystanie lipaz , synteza estrów

* Współczesne trendy w technologiach enzymatycznych - postęp w technologiach enzymów rekombinowanych, enzymy „modularne”, synzymy, katalityczne przeciwcia- ła ( „abzymy”).

Literatura:

1. J.Fiedurek (red.) – Podstawy wybranych procesów biotechnologicznych Wyd. UMCS 2004

2. W.Bednarski , J. Fiedurek Podstawy biotechnologii przemysłowej WNT Warszawa 2007

3. A.Chmiel - Biotechnologia – PWN 1994 (i późniejsze wydania)

4. C.Ratledge, B.Kristiansen (Red.) – Podstawy biotechnologii, PWN 2011

5. I.W.Berezin i wsp., Immobilizowane enzymy (Biotechnologia T.VII, wyd.UAM 1992 )

6. J.Woodward – Immobilised cells and enzymes, a practical approach IRL Press, Oxford, Washington 1985

7. M.Chaplin, Ch. Bucke - Enzyme technology, Cambridge University Press 1990http://www.lsbu.ac.uk/water/enztech/

8. K.Buchholz, V.Kasche, V.T.Bornscheuer – Introduction to enzyme technology w: Biocatalysts and enzyme technology, Wiley-VCH Verlag, Weinheim 2005 http://www.wiley-vch.de/books/sample/3527304975_c01.pdf

Dostępny jest legalny podgląd następujących pozycji: (Pełny tekst)

9. J.Polaina, A.P.MacCabe (Eds.) – Industrial enzymes. Structure, function and applications.Springer, Dordrecht 2007 www.docstoc.com/docs/33814692/INDUSTRIAL-ENZYME

10. W.Aehle (Ed.) – Enzymes in industry. Production and application Wiley – VCH, Weinheim 2007http://docstoc.com/docs/33814327/Enzymes-in-industry

Literatura uzupełniająca:

1. W.Hartmeier – Immobilised biocatalysts-an introduction Springer Verlag, Berlin,Heidelberg,New York,London, Paris, Tokyo 1988

2. A.Wiseman – Handbook of enzyme biotechnology, 3rd ed. E.Horwood Ltd.Publ/Wiley & Sons Ltd., Chichester 1995

3. F.Franks (Ed.) – Protein biotechnology : isolation, characterization and stabilization http://books.google.pl (wpisać tytuł)

4. G.Walsh –Proteins.Biochemistry and biotechnology, Wiley 2002 http://books.google.pl (wpisać tytuł)

5. oraz materiały na płycie CD dostarczane przez prowadzącego (prace przeglądowe i wybrane eksperymentalne związane z wykonywanymi ćwiczeniami)

Zajęcia w cyklu "Semestr letni 2023/24" (w trakcie)

Okres: 2024-02-20 - 2024-09-30
Wybrany podział planu:
Przejdź do planu
Typ zajęć:
Laboratorium, 45 godzin więcej informacji
Wykład, 20 godzin więcej informacji
Koordynatorzy: Barbara Wojczuk
Prowadzący grup: Anna Ciarkowska, Dorota Nemecz, Barbara Wojczuk
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Egzamin
Skrócony opis:

Celem przedmiotu jest uzyskanie podstawowych wiadomości dotyczących metod izolowania, preparatywnego oczyszczaniaimmobilizowania oraz analitycznego i technologicznego zastosowania enzymów – a także umiejętność praktycznego wykorzystania tej wiedzyWykład poświęcony jest logicznie uszeregowanym zagadnieniom poświęconym kolejno: właściwościom enzymów jako biokatalizatorów, ich zaletom i ograniczeniom, potencjalnym zagrożeniom w pracy z enzymami, dziedzinom zastosowań enzymów, metodom ich oczyszczania i immobilizacji na złożach. Omówione są najważniejsze przykłady analitycznego oraz przemysłowego wykorzystania enzymów w bioprocesach a także aspekty ekonomiczne tych procesów Ćwiczenia mają charakter laboratoryjny, w ich trakcie studenci poznają metody analityczne i preparatywne związane z wykorzysta- -niem enzymów, które mogą być przydatne w przyszłej pracy w laboratoriach, firmach biotechnologicznych, farmaceutycznych i związanych z przetwórstwem żywności.

Pełny opis:

Wykłady:

* Definicje biotechnologii i jej związek z innymi dyscypli- -nami nauki. Zarys historii rozwoju biotechnologii enzymatycznej

* Enzymy jako biokatalizatory. Przypomnienie podstaw kinetyki reakcji enzymatycznych

* Dziedziny zastosowań preparatów enzymatycznych, aspekty ekonomiczne

* Zasady bezpiecznej pracy z preparatami enzymatyczny- -mi, regulacje prawne

* Wybór materiału do izolacji enzymu. Metody stabilizacji i oczyszczania enzymów izolowanych z naturalnych źródeł. Techniki chromatograficzne –IEX, HIC, AC, SEC. Enzymy rekombinowane uzyskiwane w wybranych systemach ekspresyjnych pro- i eukariotycznych.

* Immobilizowanie enzymów na nierozpuszczalnych nośnikach. Koimmobilizacja enzymów i komórek mikroorganizmów. Znakowanie przeciwciał enzymami

* Analityczne zastosowanie immobilizowanych enzymów: enzymatyczne testy jakościowe, techniki immunochemiczne (ELISA,Western blot), oznaczanie metabolitów, sensory enzymatyczne (czujniki potencjometryczne i amperometryczne), minireaktory do ilościowego oznaczania metabolitów, chipy enzymatyczne

* Wykorzystanie enzymów w bioprocesach. Reaktory enzymatyczne – budowa, rodzaje.

* Wykorzystanie rozpuszczalnych i immobilizowanych enzymów w przemyśle spożywczym: przetwórstwo skrobi (syropy glukozowe/fruktozowe), usuwanie laktozy z mleka/serwatki, klarowanie soków, degradacja celulozy – biopaliwa; przetwórstwo mięsne – zmiękczanie mięsa, transglutaminaza jako „klej do mięsa”, hydrolizaty białkowe.

* Immobilizowane enzymy w syntezie chemicznej - syntezy stereoselektywne :produkcja L-aminokwasów , produkcja półsyntetycznych związków (leków) chiralnych (pochodne ibuprofenu, beta-propranolol), produkcja antybiotyków ( ampicylin i cefalosporyn), transformacje steroidów.Produkcja akrylamidu, degradacja cyjanków

* Biosyntezy w rozpuszczalnikach organicznych i układach dwufazowych – wykorzystanie lipaz , synteza estrów

* Współczesne trendy w technologiach enzymatycznych - postęp w technologiach enzymów rekombinowanych, enzymy „modularne”, synzymy, katalityczne przeciwcia- ła ( „abzymy”).

Literatura:

1. J.Fiedurek (red.) – Podstawy wybranych procesów biotechnologicznych Wyd. UMCS 2004

2. W.Bednarski , J. Fiedurek Podstawy biotechnologii przemysłowej WNT Warszawa 2007

3. A.Chmiel - Biotechnologia – PWN 1994 (i późniejsze wydania)

4. C.Ratledge, B.Kristiansen (Red.) – Podstawy biotechnologii, PWN 2011

5. I.W.Berezin i wsp., Immobilizowane enzymy (Biotechnologia T.VII, wyd.UAM 1992 )

6. J.Woodward – Immobilised cells and enzymes, a practical approach IRL Press, Oxford, Washington 1985

7. M.Chaplin, Ch. Bucke - Enzyme technology, Cambridge University Press 1990http://www.lsbu.ac.uk/water/enztech/

8. K.Buchholz, V.Kasche, V.T.Bornscheuer – Introduction to enzyme technology w: Biocatalysts and enzyme technology, Wiley-VCH Verlag, Weinheim 2005 http://www.wiley-vch.de/books/sample/3527304975_c01.pdf

Dostępny jest legalny podgląd następujących pozycji: (Pełny tekst)

9. J.Polaina, A.P.MacCabe (Eds.) – Industrial enzymes. Structure, function and applications.Springer, Dordrecht 2007 www.docstoc.com/docs/33814692/INDUSTRIAL-ENZYME

10. W.Aehle (Ed.) – Enzymes in industry. Production and application Wiley – VCH, Weinheim 2007http://docstoc.com/docs/33814327/Enzymes-in-industry

Literatura uzupełniająca:

1. W.Hartmeier – Immobilised biocatalysts-an introduction Springer Verlag, Berlin,Heidelberg,New York,London, Paris, Tokyo 1988

2. A.Wiseman – Handbook of enzyme biotechnology, 3rd ed. E.Horwood Ltd.Publ/Wiley & Sons Ltd., Chichester 1995

3. F.Franks (Ed.) – Protein biotechnology : isolation, characterization and stabilization http://books.google.pl (wpisać tytuł)

4. G.Walsh –Proteins.Biochemistry and biotechnology, Wiley 2002 http://books.google.pl (wpisać tytuł)

5. oraz materiały na płycie CD dostarczane przez prowadzącego (prace przeglądowe i wybrane eksperymentalne związane z wykonywanymi ćwiczeniami)

Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Mikołaja Kopernika w Toruniu.
ul. Jurija Gagarina 11, 87-100 Toruń tel: +48 56 611-40-10 https://usosweb.umk.pl/ kontakt deklaracja dostępności USOSweb 7.0.3.0-1 (2024-04-02)