Uniwersytet Mikołaja Kopernika w Toruniu - Centralny punkt logowania
Strona główna

Podstawy bioanalityki

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: 0600-S1-W-PB
Kod Erasmus / ISCED: 13.3 Kod klasyfikacyjny przedmiotu składa się z trzech do pięciu cyfr, przy czym trzy pierwsze oznaczają klasyfikację dziedziny wg. Listy kodów dziedzin obowiązującej w programie Socrates/Erasmus, czwarta (dotąd na ogół 0) – ewentualne uszczegółowienie informacji o dyscyplinie, piąta – stopień zaawansowania przedmiotu ustalony na podstawie roku studiów, dla którego przedmiot jest przeznaczony. / (0531) Chemia Kod ISCED - Międzynarodowa Standardowa Klasyfikacja Kształcenia (International Standard Classification of Education) została opracowana przez UNESCO.
Nazwa przedmiotu: Podstawy bioanalityki
Jednostka: Wydział Chemii
Grupy: Przedmioty do wyboru - stacjonarne studia pierwszego stopnia (S1)
Punkty ECTS i inne: 0 LUB 2.00 (w zależności od programu) Podstawowe informacje o zasadach przyporządkowania punktów ECTS:
  • roczny wymiar godzinowy nakładu pracy studenta konieczny do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się dla danego etapu studiów wynosi 1500-1800 h, co odpowiada 60 ECTS;
  • tygodniowy wymiar godzinowy nakładu pracy studenta wynosi 45 h;
  • 1 punkt ECTS odpowiada 25-30 godzinom pracy studenta potrzebnej do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się;
  • tygodniowy nakład pracy studenta konieczny do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się pozwala uzyskać 1,5 ECTS;
  • nakład pracy potrzebny do zaliczenia przedmiotu, któremu przypisano 3 ECTS, stanowi 10% semestralnego obciążenia studenta.

zobacz reguły punktacji
Język prowadzenia: polski
Wymagania wstępne:

Wymagania formalne - podstawy chemii organicznej, chemii analitycznej i biochemii.

Wymagania wstępne - umiejętność samodzielnego wyszukiwania i korzystania z dostępnych źródeł informacji oraz posługiwania się literaturą naukową.


Całkowity nakład pracy studenta:

Godziny realizowane z udziałem nauczycieli ( godz.):

- udział w wykładach (30 h)


Czas poświęcony na pracę indywidualną studenta (godz.):

- przygotowanie do wykładu (5 h)

- czytanie literatury (10 h)

- przygotowanie do zaliczenia (15 h)

Efekty uczenia się - wiedza:

W1: Ma wiedzę podstawową z zakresu chemii i biologii, jej rozwoju i znaczenia dla postępu nauk ścisłych i przyrodniczych oraz poznania świata i rozwoju ludzkości.

W2: Opisuje podstawowe procesy z zakresu biochemii, metabolizmu w organizmie człowieka.

W3: Charakteryzuje metody oznaczania związków biologicznie aktywnych.

Efekty uczenia się - umiejętności:

U1: Student wykorzystuje podstawową wiedzę z zakresu bioanalityki, zna metody przygotowania próbek i technik oznaczania, potrafi opisać zjawiska zachodzące w organizmie człowieka,

U2: Analizuje zdobywaną wiedzę dotyczącą bioanalityki z różnych źródeł i potrafi argumentować oraz bronić swojego stanowiska.

U3: Nabywa wprawy w wykonywaniu obliczeń na podstawie danych otrzymywanych z pomiarów metodami instrumentalnymi.

Efekty uczenia się - kompetencje społeczne:

K1: Ma świadomość zagrożenia jakie niosą za sobą ksenobiotyki dla wszystkich organizmów żywych, podejmuje samodzielne i czasami trudne decyzje odnośnie zdobytej wiedzy; potrafi samodzielnie wyszukiwać informacji w literaturze popularno-naukowej związanej z chemią środowiska.

K2: Posiada umiejętność samodzielnej i efektywnej pracy z dużą ilością informacji odnośnie zagrożeń związanych z substancjami toksycznymi w środowisku, dostrzega zależności pomiędzy zjawiskami i poprawnie wyciąga wnioski posługując się zasadami logiki.

K3: Student jest nastawiony na nieustanne zdobywanie nowej wiedzy, umiejętności i doświadczeń; widzi potrzebę ciągłego doskonalenia się i podnoszenia kompetencji zawodowych; zna ograniczenia własnej wiedzy i rozumie potrzebę dalszego kształcenia.

Metody dydaktyczne:

Wykład konwencjonalny (prezentacje multimedialne) połączony z dyskusją

Metody dydaktyczne podające:

- wykład konwersatoryjny

Skrócony opis:

Poznanie podstaw teoretycznych z ukierunkowaniem na praktyczne wykorzystanie analityki w chemii, biologii, biochemii, medycynie i toksykologii. Nabycie podstawowej wiedzy nt. nowoczesnego laboratorium analitycznego. Nabycie umiejętności wyboru właściwej metody pobierania i przygotowania próbek biologicznych, medycznych i farmaceutycznych. Prawidłowe wykonanie pomiarów i analiz, raporty, dobra praktyka laboratoryjna. Zapewnienie jakości, walidacja.

Pełny opis:

Podstawy teoretyczne z zakresu chemii medycznej, chemii leków, chemii produktów żywnościowych. Rys historyczny. Terminologia. Budowa i właściwości komórki. Charakterystyka lipidów, węglowodanów, białek, enzymów, receptorów, kwasów nukleinowych. Podstawy proteomiki, genomiki i metobolomiki. Budowa DNA i RNA. Przeciwciała. Chiralność. Podstawy teoretyczne wybranych technik chromatograficznych, elektromigracyjnych, spektroskopowych, radiometrycznych, immunologicznych, analizatory mas, detektory jonów. Nowoczesne metody analizy biocząsteczek. Specyficzne metody przygotowania próbek. Kryteria działania laboratoriów badawczych i klinicznych. Systemy zapewnienia jakości. Akredytacja

i certyfikacja laboratoriów. Procedury analityczne i ich walidacja. Ocena statystyczna wyników.

Literatura:

1. P. Kafarski, P. Wieczorek, Ćwiczenia Laboratoryjne z Chemii Bioorganicznej, Wydawnictwo Uniwersytetu Opolskiego, Opole 1997

2. A. Cygański, Metody spektroskopowe w chemii analitycznej, WNT, W-wa 1997

3. Z. Witkiewicz Podstawy Chromatografii, WNT, Warszawa 2000

4. W. Szczepaniak, Metody instrumentalne w analizie chemicznej, PWN Warszawa 2005

5. Nowoczesne techniki analityczne, praca zb. pod red. M. Jarosza, Oficyna Wyd. PW, Warszawa 2006

6. H. Waldmann, P. Janning, Chemical Biology. A practical course, Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim 2004

7. Proteomika, praca zb. pod red. A. Kraj, J. Silberring, Wydzial Chemii UJ, Kraków 2004

8. Spektrometria mas, praca zb. pod red. P. Sudera, J. Silberringa, Wyd. UJ, Kraków 2006

9. Mikrobioanalityka, praca zb. pod red. Z. Brzózki, Oficyna Wydawnicza PW, Warszawa 2009

10. S. R. Mikkelsen, E. Cortón, Bioanalytical Chemistry, Wiley-Interscience, Hoboken, New Jersey 2004

11. L. Huber, Dobra praktyka laboratoryjna, PIOŚ, Warszawa 1997

Metody i kryteria oceniania:

Metody oceniania:

- aktywność, praca pisemna lub prezentacja, inna forma ustalona na pierwszym wykładzie

Kryteria oceniania:

Wykład: zaliczenie na ocenę na podstawie aktywności, pracy pisemnej lub prezentacji

ndst – poniżej 8 pkt (poniżej 40 %)

dst- 8-11 pkt (40-55%)

dst plus- 11,2-13 pkt (56-65%)

db- 13,2-14,8 pkt (66-74%)

db plus-15-16 pkt (75-80%)

bdb- 16,2-20 pkt (81-100%)

Praktyki zawodowe:

Nie dotyczy

Zajęcia w cyklu "Semestr letni 2024/25" (jeszcze nie rozpoczęty)

Okres: 2025-02-24 - 2025-09-30
Wybrany podział planu:
Przejdź do planu
Typ zajęć:
Wykład, 30 godzin więcej informacji
Koordynatorzy: Renata Gadzała-Kopciuch
Prowadzący grup: Renata Gadzała-Kopciuch
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Przedmiot - Egzamin
Wykład - Egzamin
Skrócony opis:

Poznanie podstaw teoretycznych z ukierunkowaniem na praktyczne wykorzystanie analityki w chemii, biologii, biochemii, medycynie i toksykologii. Nabycie podstawowej wiedzy nt. nowoczesnego laboratorium analitycznego. Nabycie umiejętności wyboru właściwej metody pobierania i przygotowania próbek biologicznych, medycznych i farmaceutycznych. Prawidłowe wykonanie pomiarów i analiz, raporty, dobra praktyka laboratoryjna. Zapewnienie jakości, walidacja.

Pełny opis:

Podstawy teoretyczne z zakresu chemii medycznej, chemii leków, chemii produktów żywnościowych. Rys historyczny. Terminologia. Budowa i właściwości komórki. Charakterystyka lipidów, węglowodanów, białek, enzymów, receptorów, kwasów nukleinowych. Podstawy proteomiki, genomiki i metobolomiki. Budowa DNA i RNA. Przeciwciała. Chiralność. Podstawy teoretyczne wybranych technik chromatograficznych, elektromigracyjnych, spektroskopowych, radiometrycznych, immunologicznych, analizatory mas, detektory jonów. Nowoczesne metody analizy biocząsteczek. Specyficzne metody przygotowania próbek. Kryteria działania laboratoriów badawczych i klinicznych. Systemy zapewnienia jakości. Akredytacja i certyfikacja laboratoriów. Procedury analityczne i ich walidacja. Ocena statystyczna wyników.

Literatura:

• P. Kafarski, P. Wieczorek, Ćwiczenia Laboratoryjne z Chemii Bioorganicznej, Wydawnictwo Uniwersytetu Opolskiego, Opole 1997

• Cygański, Metody spektroskopowe w chemii analitycznej, WNT, Warszawa 1997

• Z. Witkiewicz Podstawy Chromatografii, WNT, Warszawa 2000

• W. Szczepaniak, Metody instrumentalne w analizie chemicznej, PWN Warszawa 2005

• Nowoczesne techniki analityczne, praca zb. pod red. M. Jarosza, Oficyna Wyd. PW, Warszawa 2006

• H. Waldmann, P. Janning, Chemical Biology. A practical course, Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim 2004

• Proteomika, praca zb. pod red. A. Kraj, J. Silberring, Wydzial Chemii UJ, Kraków 2004

• Spektrometria mas, praca zb. pod red. P. Sudera, J. Silberringa, Wyd. UJ, Kraków 2006

• Mikrobioanalityka, praca zb. pod red. Z. Brzózki, Oficyna Wydawnicza PW, Warszawa 2009

• S. R. Mikkelsen, E. Cortón, Bioanalytical Chemistry, Wiley-Interscience, Hoboken, New Jersey 2004

• L. Huber, Dobra praktyka laboratoryjna, PIOŚ, Warszawa 1997

Uwagi:

brak

Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Mikołaja Kopernika w Toruniu.
ul. Jurija Gagarina 11, 87-100 Toruń tel: +48 56 611-40-10 https://usosweb.umk.pl/ kontakt deklaracja dostępności mapa serwisu USOSweb 7.1.0.0-4 (2024-09-03)