Uniwersytet Mikołaja Kopernika w Toruniu - Centralny punkt logowania
Strona główna

Proteomika strukturalna

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: 0600-S3-DSC-PS
Kod Erasmus / ISCED: 13.3 Kod klasyfikacyjny przedmiotu składa się z trzech do pięciu cyfr, przy czym trzy pierwsze oznaczają klasyfikację dziedziny wg. Listy kodów dziedzin obowiązującej w programie Socrates/Erasmus, czwarta (dotąd na ogół 0) – ewentualne uszczegółowienie informacji o dyscyplinie, piąta – stopień zaawansowania przedmiotu ustalony na podstawie roku studiów, dla którego przedmiot jest przeznaczony. / (0531) Chemia Kod ISCED - Międzynarodowa Standardowa Klasyfikacja Kształcenia (International Standard Classification of Education) została opracowana przez UNESCO.
Nazwa przedmiotu: Proteomika strukturalna
Jednostka: Wydział Chemii
Grupy: Doktoranckie Studium Chemii
Punkty ECTS i inne: 0 LUB 3.00 (w zależności od programu) Podstawowe informacje o zasadach przyporządkowania punktów ECTS:
  • roczny wymiar godzinowy nakładu pracy studenta konieczny do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się dla danego etapu studiów wynosi 1500-1800 h, co odpowiada 60 ECTS;
  • tygodniowy wymiar godzinowy nakładu pracy studenta wynosi 45 h;
  • 1 punkt ECTS odpowiada 25-30 godzinom pracy studenta potrzebnej do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się;
  • tygodniowy nakład pracy studenta konieczny do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się pozwala uzyskać 1,5 ECTS;
  • nakład pracy potrzebny do zaliczenia przedmiotu, któremu przypisano 3 ECTS, stanowi 10% semestralnego obciążenia studenta.

zobacz reguły punktacji
Język prowadzenia: polski
Wymagania wstępne:

Znajomość matematyki i fizyki na poziomie absolwenta chemii S2, znajomość chemii na poziomie absolwenta S2.

Rodzaj przedmiotu:

przedmiot fakultatywny

Całkowity nakład pracy studenta:

1. 15 wykład, tj. 15 kontaktowych,

2. 30 praca indywidualna,

3. 20 czas wymagany do przygotowania w procesie oceniania,

4. całkowity czas nakładu pracy studenta to h =65 = 3 ECTS.


Efekty uczenia się - wiedza:

K_W01, K_W02, K_W03, K_W06, K_W07, K_W12:

Efekty uczenia się - umiejętności:

K_U01: K_U04; K_U08; K_U09; K_U12; K_U14

Efekty uczenia się - kompetencje społeczne:

K_K01: K_K02: K_K04: K_K06: K_K07:

Metody dydaktyczne:

Wykład: wykład informacyjny lub problemowy

Metody dydaktyczne podające:

- wykład informacyjny (konwencjonalny)
- wykład problemowy

Metody dydaktyczne poszukujące:

- klasyczna metoda problemowa

Skrócony opis:

Wykład ma charakter interdyscyplinarny. Słuchacze zdobędą wiedzę z zakresu: metod proteomiki w tym spektrometrii mas i jej zastosowań do identyfikacji i sekwencjonowania białek, bioinformatyki i podstaw modelowania molekularnego białek, metod rentgenowskiej analizy strukturalnej, w tym metod badań białek, metod ewaluacji struktur białek, alternatywnych metod badania struktury w tym NMR i mikroskopii elektronowej, metod otrzymywania monokryształów białek do badań dyfrakcyjnych oraz baz danych związanych z sekwencją, strukturą i warunkami krystalizacji.

Pełny opis:

Wykłady obejmują zagadnienia związane z nowoczesnymi metodami badań obiektów biologicznych takich jak białka i kwasy nukleinowe. Określenie odrębności celów genomiki i proteomiki. Metody wyboru i identyfikacji obiektu badań – izolacja metodami HPLC i elektroforetycznymi, sekwencjonowanie z użyciem spektrometrii mas, identyfikacja miejsc modyfikacji post-translacyjnych. Podstawy analizy strukturalnej z uwzględnieniem rodzajów metod rozwiązania problemu fazowego. Metody MIR, MAD i MR rozwiązania problemu fazowego dla białek i ich ograniczenia. Metody bioinformatyczne i ich zastosowania do identyfikacji biomakrocząsteczek, analizy podobieństwa sekwencji, identyfikacji rodzin białek i centrum katalitycznego. Podstawowe metody modelowania molekularnego, w tym MD/MM. Ograniczenia metod badań strukturalnych w tym krystalograficznych, NMR, TEM i modelowania. Zastosowania metod proteomiki strukturalnej do badania białek i projektowania leków.

Literatura:

1. A.D. Baxevanis, B.F.F. Quellette, Bioinformatyka. Podręcznik do analizy genów i białek. PWN, 2005.

2. P.G. Higgs, T.K. Attwood, Bioinformatyka i ewolucja molekularna. PWN, 2008.

3. M. Jaskólski, Krystalografia dla biologów. Wydawnictwo naukowe UAM, 2010.

4. J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer, Biochemia. PWN, Warszawa 2011.

5., International Tables For X-ray Crystallography

6. J. Drenth, Principles of Protein X-Ray Crystallography, Springer-Verlag, 2010

Metody i kryteria oceniania:

Wykład: Egzamin pisemny oceniany w procentach

Kryteria oceniania: Sprawdzenie W02, U01, U04.

Egzamin pisemny oceniany w procentach.

Wykład: Praca zaliczeniowa lub zaliczenie na ocenę na podstawie egzaminu pisemnego,

wymagany próg na ocenę dostateczną 51-60%, dostateczny plus 61-65%, dobry 66-75%, dobry plus 76-80%, bardzo dobry 81%.

Praktyki zawodowe:

Nie dotyczy

Zajęcia w cyklu "Rok akademicki 2020/21" (zakończony)

Okres: 2020-10-01 - 2021-09-30
Wybrany podział planu:
Przejdź do planu
Typ zajęć:
Wykład, 15 godzin więcej informacji
Koordynatorzy: Andrzej Wojtczak
Prowadzący grup: Andrzej Wojtczak
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Przedmiot - Egzamin
Wykład - Zaliczenie na ocenę
Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Mikołaja Kopernika w Toruniu.
ul. Jurija Gagarina 11, 87-100 Toruń tel: +48 56 611-40-10 https://usosweb.umk.pl/ kontakt deklaracja dostępności mapa serwisu USOSweb 7.0.4.0-2 (2024-05-20)