Biochemia

Student rozpoczynający kształcenie z przedmiotu Biochemia powinien posiadać wiedzę z chemii oraz z biologii na poziomie szkoły średniej (poziom rozszerzony matury z obu przedmiotów).

przedmiot obowiązkowy

1.Nakład pracy związany z zajęciami wymagającymi bezpośredniego udziału nauczycieli akademickich wynosi:

- udział w wykładach: 65 godzin

- udział w ćwiczeniach: 69 godzin

- udział w seminariach: 6 godzin

- przeprowadzenie zaliczenia: 4 godziny

- przeprowadzenie egzaminu: 2 godziny

Nakład pracy związany z zajęciami wymagającymi bezpośredniego udziału nauczycieli akademickich wynosi 146 godzin, co odpowiada 5,9 punktu ECTS

2.Bilans nakładu pracy studenta:

- udział w wykładach: 65 godzin

- udział w ćwiczeniach: 69 godzin

- udział w seminariach: 6 godzin

- przygotowanie do ćwiczeń i seminariów (w tym czytanie wskazanej literatury): 45 godzin

- przygotowanie sprawozdań z ćwiczeń: 15 godzin

- przygotowanie do zaliczenia i zaliczenie: 39 + 4 = 43 godziny

- przygotowanie do egzaminu i egzamin: 18 + 2 = 20 godzin

Łączny nakład pracy studenta wynosi 263 godziny, co odpowiada 10,5 punktom ECTS

3. Nakład pracy związany z prowadzonymi badaniami naukowymi:

- czytanie wskazanej literatury naukowej: 25 godzin

- udział w wykładach (z uwzględnieniem wyników badań oraz opracowań naukowych z zakresu biochemii): 40 godzin

- udział w ćwiczeniach i seminariach (z uwzględnieniem wyników badań oraz opracowań naukowych z zakresu biochemii): 45 godzin

- przygotowanie do zaliczenia i egzaminu (z uwzględnieniem wyników badań oraz opracowań naukowych z zakresu biochemii): 25 godzin

Łączny nakład pracy studenta związany z prowadzonymi badaniami naukowymi wynosi 135 godzin, co odpowiada 5,4 punktów ECTS

4.Czas wymagany do przygotowania się i do uczestnictwa w procesie oceniania:

- przygotowanie do zaliczenia i zaliczenie: 39 + 4 = 43 godziny

- przygotowanie do egzaminu i egzamin: 18 + 2 = 20 godzin

Łączny nakład pracy studenta związany z przygotowaniem się do uczestnictwa w procesie oceniania wynosi 63 godziny, co odpowiada 2,52 punktów ECTS

5.Bilans nakładu pracy studenta o charakterze praktycznym:

- udział w ćwiczeniach: 69 godzin

Łączny nakład pracy studenta o charakterze praktycznym wynosi 69 godzin, co odpowiada 2,76 punktu ECTS

6.Czas wymagany do odbycia obowiązkowej praktyki:

nie dotyczy

Student zna i rozumie:

W1: budowę aminokwasów oraz ich właściwości fizyczne i chemiczne – B.W10.

W2: budowę węglowodanów oraz ich właściwości fizyczne i chemiczne – B.W10.

W3: budowę lipidów oraz ich rolę na poziomie komórkowym i pozakomórkowym – B.W11.

W4: budowę polisacharydów oraz ich rolę na poziomie komórkowym i pozakomórkowym – B.W11.

W5: I-, II-, III- oraz IV-rzędową strukturę białek – B.W12.

W6: modyfikacje potranslacyjne i funkcjonalne białka oraz ich rolę w funkcjonowaniu organizmu – B.W12.

W7: charakterystykę białek uczestniczących w budowie chromatyny – B.W13.

W8: rolę enzymów i witamin w przebiegu procesów metabolicznych – B.W15.

W9: mechanizmy regulacyjne procesów metabolicznych – B.W15.

W10: wpływ prawidłowej diety, procesów trawienia i wchłaniania na przebieg szlaków metabolicznych – B.W15.

W11:antyoksydacyjną rolę witamin – C.W47.

W12: rolę krwi w utrzymaniu równowagi wodno-elektrolitowej organizmu – B.W1.

W13: udział buforów krwi w utrzymaniu homeostazy ustrojowej – B.W2.

W14: skład chemiczny soków trawiennych przewodu pokarmowego człowieka, mechanizmy działania enzymów układu pokarmowego i biochemiczne podłoże wchłaniania produktów trawienia – C.W49.

W15: budowę i funkcje związków organicznych wchodzących w skład makrocząsteczek oraz ich rolę w organizmie – B.W10.

W16: funkcje lipidów w strukturach komórkowych i pozakomórkowych – B.W11.

W17: funkcje polisacharydów w strukturach komórkowych i pozakomórkowych – B.W11.

W18: znaczenie struktury białka enzymatycznego dla jego prawidłowej funkcji oraz wpływ zaburzeń w budowie w procesach patologicznych – B.W12.

W19: budowę oraz metaboliczne i regulatorowe funkcje nukleotydów w organizmie – B.W13.

W20: przebieg podstawowych szlaków katabolicznych i anabolicznych – B.W15.

W21: drogi regulacji głównych szlaków metabolicznych,

podstawowe środowiskowe i genetyczne zaburzenia tych szlaków oraz choroby związane z tymi zaburzeniami – B.W15.

W22: specyfikę przebiegu procesów metabolicznych w podstawowych narządach i układach (wątroba, nerka, mięsień, mózg, tkanka tłuszczowa, jelito) – B.W16.

W23: pojęcie potencjału oksydacyjnego organizmu i stresu oksydacyjnego, fizjologizne i patologiczne znaczenie reaktywnych form tlenu oraz enzymatyczne i nieenzymatyczne układy antyoksydacyjne organizmu – C.W47.

W24: rolę nerki w utrzymaniu równowagi wodno-elektrolitowej organizmu – B.W1.

W25: udział nerki w utrzymaniu równowagi kwasowo-zasadowej – B.W2.

W26: molekularne mechanizmy odbierania bodźców świetlnych – B.W7.

Student potrafi:

U1:obliczać stężenia molowe i procentowe roztworów rozcieńczanych – B.U3.

U2: oznaczać pH roztworu i określać wpływ zmian pH na właściwości białek i węglowodanów – B.U5.

U3: posługiwać się metodami analizy jakościowej i ilościowej, miareczkowania, spektrofotometrii, pehametrii, elektroforezy białek, analizować i interpetować otrzymane wyniki – B.U9.

U4: obsługiwać wagę analityczną, spektrofotometr, pH-metr oraz oceniać dokładność przeprowadzanych pomiarów – B.U8.

U5:obliczać stężenia molowe i procentowe związków oznaczanych w materiale biologicznym – B.U3.

U6: oznaczać pH płynów ustrojowych i określać wpływ zmian pH na ich właściwości – B.U5.

U7: przewidywać kierunek podstawowych przemian metabolicznych komórek i tkanek w zależności od zapotrzebowania energetycznego – B.U6.

Student wykazuje:

K1: umiejętność korzystania z wiarygodnych źródeł informacji naukowej w zakresie wiedzy biochemicznej – K_K01.

K2: świadomość ograniczeń zakresu swojej wiedzy i ma świadomość konieczności jej stałego uzupełniania – K_K07.

K3: potrzebę i umiejętność stałego uzupełniania swojej wiedzy – K_K07.

K4:umiejętność formułowania wniosków na podstawie przeprowadzonych pomiarów parametrów biologicznych w materiale biologicznym – K_K10.

Wykłady:

metody dydaktyczne podające - wykład informacyjny (tradycyjny) z prezentacją multimedialną, metody dydaktyczne poszukujące – dyskusja dydaktyczna

Seminaria:

metody dydaktyczne podające – pogadanka, metody dydaktyczne problemowe - metoda problemowa, dyskusja dydaktyczna, metoda przypadków, metody dydaktyczne praktyczne - metoda projektów

Ćwiczenia:

metody dydaktyczne podające – objaśnienie, metody dydaktyczne problemowe – metoda problemowa, dyskusja dydaktyczna, metody dydaktyczne praktyczne – ćwiczenia laboratoryjne, ćwiczenia praktyczne, pokaz

- pokaz

- opowiadanie
- wykład informacyjny (konwencjonalny)

- ćwiczeniowa
- doświadczeń
- laboratoryjna
- seminaryjna

Celem nauczania przedmiotu jest przygotowanie studentów do nauki przedmiotów klinicznych, a także do pracy w przyszłym zawodzie. Przekazane treści pozwalają na poznanie struktury najważniejszych biomolekuł (białka, węglowodany, witaminy, lipidy), ich fizjologiczne funkcje, a także wpływ patologicznych modyfikacji tych cząsteczek na przebieg metabolizmu człowieka. Wiedza z zakresu budowy enzymów, ich działania i metod regulacji jest niezbędna do zrozumienia przemian metabolicznych w stanach fizjologii i patologii. Kolejne cele nauczania przedmiotu to poznanie przebiegu podstawowych szlaków metabolizmu, a także sposobów ich regulacji oraz specyfiki przemian biochemicznych w głównych tkankach i układach organizmu człowieka, a także zrozumienie roli zaburzeń tych procesów w rozwoju podstawowych chorób metabolicznych o podłożu środowiskowym i genetycznym.

Wykłady:

1. Aminokwasy białkowe, charakterystyka. Budowa i właściwości wiązania peptydowego. Struktura i funkcja ważnych biologicznie peptydów. Biosynteza i struktura insuliny.

2 Białka – klasyfikacja, charakterystyka struktury I, II, III i IV-rzędowej. Modyfikacje postranslacyjne białek. Budowa rybonukleazy. Budowa i synteza kolagenu.

3. Współzależność między strukturą białka, a jego funkcją - mioglobina, hemoglobina, priony, immunoglobuliny. Fizjologiczna rola hemoglobiny i mioglobiny. Mechanizm łączenia tlenu z mioglobiną i hemoglobiną. Zmiany w budowie hemoglobiny zachodzące na różnych etapach rozwoju człowieka. Hemoglobina glikozylowana. Hemoglobinopatie.

4. Funkcje pełnione przez krew. Organiczne i nieorganiczne składniki osocza. Charakterystyka i funkcje białek osocza. Buforujące właściwości krwi – bufor węglanowy i rola hemoglobiny w buforowaniu (efekt Bohra i Haldena).

5. Enzym – budowa, cechy, sposoby tworzenia kompleksów enzym-substrat. Pojęcie izoenzymu. Właściwości fizyczne i chemiczne izoenzymów. Znaczenie izoenzymów w diagnostyce. Klasyfikacja enzymów.

6. Kinetyka reakcji enzymatycznej Michaelisa-Menten oraz enzymu allosterycznego.

7. Regulacja aktywności enzymów. Typy inhibicji z przykładami inhibitorów wykorzystywanych w medycynie.

8. Witaminy rozpuszczalne w wodzie – struktura i znaczenie w przemianach metabolicznych. Budowa koenzymów i funkcje pełnione przez koenzymy w reakcjach enzymatycznych.

9. Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach – struktura i znaczenie w przemianach metabolicznych oraz regulacji hormonalnej.

10. Rola enzymów w trawieniu węglowodanów, lipidów, białek i kwasów nukleinowych. Skład i rola soków trawiennych. Synteza i rola kwasów żółciowych w procesie trawienia. Krążenie wątrobowo-jelitowe kwasów żółciowych. Molekularne mechanizmy wchłaniania produktów trawienia.

11. Klasyfikacja węglowodanów, przykłady ważnych biologicznie mono-, dwu- i polisacharydów. Glukozaminoglukany i glikoproteiny - struktura, przykłady, znaczenie w organizmie. Glukoza jako źródło ATP – reakcje szlaku glikolizy, fosforylacja substratowa, regulacja glikolizy. Glikoliza w warunkach beztlenowych (cykl Corich), glikoliza w krwince czerwonej (szlak bisfosfoglicerynianowy). Wchodzenie fruktozy i galaktozy w przemiany glikolityczne. Zaburzenia metabolizmu fruktozy i galaktozy. Przebieg oksydacyjnej dekarboksylacji pirogronianu i regulacja tego procesu.

12. Synteza i rozkład glikogenu, w tym choroby wynikające z zaburzeń metabolizmu glikogenu. Hormonalna regulacja metabolizmu glikogenu – rola insuliny, glukagonu, adrenaliny. Szlak kwasu uronowego

13. Przebieg i regulacja glukoneogenezy. Regulacja poziomu glukozy we krwi. Przebieg szlaku pentozofosforanowego, jego szczególna rola w organizmie, zaburzenia wynikające z braku syntezy NADPH. Główne szlaki metaboliczne krwinki czerwonej.

14. Przebieg cyklu kwasów trójkarboksylowych – zysk energetyczny cyklu. Mitochondrialne przezbłonowe systemy transportujące oraz mostki transportujące NADH. Przebieg łańcucha oddechowego, inhibitory i związki rozprzęgające fosforylację oksydacyjną. Bioenergetyka komórki – związki bogatoenergetyczne, ostateczny bilans utleniania cząsteczki glukozy. Generowanie reaktywnych form tlenu. Uszkodzenia komórki wywołane przez reaktywne formy tlenu. Obrona antyoksydacyjna

15. Nasycone i nienasycone kwasy tłuszczowe, ich nomenklatura i struktura. Tłuszcze proste. Rola karnityny w transporcie kwasów tłuszczowych. β-oksydacja kwasów tłuszczowych nasyconych i nienasyconych. Bilans energetyczny β-oksydacji. β-oksydacja kwasów tłuszczowych o nieparzystej liczbie atomów węgla w łańcuchu. Metabolizm ciał ketonowych.

16. Synteza i wydłużanie kwasów tłuszczowych, tworzenie wiązań nienasyconych. Rola kwasu arachidonowego - synteza eikozanoidów (prostaglandyn, prostacyklin, tromboksanów i leukotrienów) i ich biochemiczne znaczenie. Struktura, biochemiczne znaczenie i synteza glicerolofosfolipidów i sfingolipidów.

17. Struktura cholesterolu. Synteza cholesterolu i regulacja tego procesu w organizmie człowieka. Transport cholesterolu we krwi przez lipoproteiny. Dyslipoproteinemie. Pochodne cholesterolu i ich rola w organizmie.

18. Biosynteza aminokwasów endogennych w organizmie człowieka. Najważniejsze enzymy zaangażowane w przemiany aminokwasów i usuwanie azotu aminowego. Cykl mocznikowy.

19. Katabolizm aminokwasów. Aminokwasy glukogenne i ketogenne. Wybrane metaboliczne zaburzenia w katabolizmie aminokwasów. Przemiany aminokwasów w biologicznie ważne, wyspecjalizowane produkty. Metabolizm reszt jednowęglowych. Rola reszt jednowęglowych w biosyntezie związków biologicznie ważnych.

20. Nomenklatura i struktura zasad purynowych i pirymidynowych głównych oraz nietypowych. Synteza puryn i pirymidyn oraz regulacja tych procesów. Katabolizm zasad purynowych i pirymidynowych. Wybrane choroby związane z zaburzeniami katabolizmu puryn.

21. Synteza i katabolizm hemu, regulacja tych procesów. Transport bilirubiny w osoczu, rola wątroby w sprzęganiu bilirubiny. Krążenie wątrobowo-jelitowe barwników żółciowych. Hyperbilirubinemie. Znaczenie diagnostyczne bilirubiny całkowitej, różnicowanie bilirubiny na pośrednią (wolną) i bezpośrednią (związaną). Znaczenie diagnostyczne bilirubiny pośredniej i bezpośredniej.

22. Wątroba jako centrum metaboliczne organizmu. Rola wątroby w procesach detoksykacji. Rola wątroby w utrzymaniu prawidłowego poziomu glukozy we krwi.

23. Biochemiczna funkcja nerek. Diagnostyczne znaczenie metabolitów wydalanych z moczem.

24. Klasyfikacja hormonów. Najważniejsze hormony mające wpływ na metabolizm węglowodanów, tłuszczów i białek w komórkach mięśni, wątroby i tkanki tłuszczowej. Synteza hormonów tarczycy.

25. Metaboliczny profil podstawowych narządów i tkanek. Podsumowanie przemian metabolicznych węglowodanów, lipidów i aminokwasów w komórkach wątroby, mózgu, mięśni szkieletowych, mięśnia sercowego i nerek. Powiązania metaboliczne pomiędzy metabolizmem węglowodanów, lipidów i aminokwasów. Związki i przemiany będące źródłem ATP dla komórek mięśni szkieletowych w spoczynku i podczas pracy – bieg sprinterski i maraton. Zmiany metaboliczne zachodzące podczas stanu głodzenia i odżywienia. Zmiany metaboliczne towarzyszące cukrzycy typu I i II.

Seminaria:

1. Aspekty medyczne zaburzeń metabolizmu lipidów.

2. Aspekty medyczne zaburzeń podstawowych przemian metabolicznych w wybranych narządach.

Ćwiczenia:

1. Analiza jakościowa aminokwasów i białek.

2. Analiza ilościowa białek.

3. Analiza jakościowa i ilościowa składników krwi.

4. Zaburzenia syntezy i struktury białek w patogenezie wybranych jednostek chorobowych.

5. Izolacja białek z materiału biologicznego.

6. Kinetyka enzymatyczna.

7. Analiza jakościowa i ilościowa wybranych witamin.

8. Znaczenie enzymów w diagnostyce i leczeniu wybranych jednostek chorobowych.

9. Wybrane właściwości soków trawiennych.

10. Repetytorium 1.

11. Wybrane właściwości węglowodanów prostych.

12. Wybrane właściwości dwucukrów i wielocukrów.

13. Test tolerancji glukozy.

14. Zaburzenia metabolizmu węglowodanów.

15. Utlenianie biologiczne.

16. Właściwości fizyko-chemiczne lipidów.

17. Lipidogram.

18. Analiza jakościowa i ilościowa moczu osoby zdrowej.

19. Analiza jakościowa i ilościowa moczu w wybranych chorobach.

20. Wrodzone zaburzenia metabolizmu aminokwasów.

21. Wybrane parametry diagnostyczne w chorobach wątroby.

22. Wybrane parametry diagnostyczne w chorobach nerek.

23. Repetytorium 2.

Podstawowa:

Ferrier DR, Biochemia (Lippincott Illustrated Reviews), Red. wyd. pol. Chlubek D, Edra Urban & Partner, Wrocław 2021, wyd. 7

Uzupełniająca:

Rodwell VW, Bender D, Botham KM, Kennelly PJ, Weil PA. Biochemia Harpera ilustrowana, Red. wyd. pol. Smoleński R, PZWL, Warszawa 2018, wyd. 7

Bańkowski E. Biochemia. Podręcznik dla studentów uczelni medycznych. Edra Urban & Partner, Wrocław 2020, wyd. 4

Kłyszejko-Stefanowicz L. Ćwiczenia z biochemii. Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2018

1. Egzamin (MCQ): W1-W26, U6, U7, K1, K4.

2. Test śródsemestralny (MCQ): W1-W26, U6, U7, K1, K4.

W przypadku egzaminu oraz testu śródsemestralnego uzyskane punkty przelicza się na stopnie według następującej skali:

% uzyskanych punktów Ocena

92-100 (5.0) -Bardzo dobra

88-91 (4.5) -Ponad dobra

80-87 (4.0) - dobra

71-79 (3.5) - Dość dobra

60-70 (3.0) - Dostateczna

0-59 (2.0) - Niedostateczna

3. Odpowiedź ustna lub pisemna (ocena aktywnego udziału oraz przygotowania do prowadzonych zajęć): W1-W26, U1-U7, K1-K4.

W celu zaliczenia student musi uzyskać minimum 60% punktów z odpowiedzi (0-10 pkt).

W przypadku odpowiedzi ustnej lub pisemnej do oceny osiągniętych przez studenta efektów uczenia stosuje się następujące kryteria:

- zaliczenie w przypadku, gdy: student zna podstawowe zagadnienia i opanował minimum programowe, rozumie zadawane mu pytania, przedstawia swoją wiedzę w sposób logiczny i usystematyzowany, potrafi praktycznie zastosować zdobytą wiedzę;

- brak zaliczenia w przypadku, gdy: student nie opanował minimum programowego, nie rozumie pytań, udziela odpowiedzi nie na temat, nie posługuje się prawidłowo podstawowym słownictwem, nie potrafi praktycznie zastosować zdobytej wiedzy.

4. Ukierunkowana obserwacja czynności studenta podczas wykonywania zadań praktycznych: U1-U6.

W celu zaliczenia student musi uzyskać minimum 60% punktów za prawidłowo wykonaną czynność (0-10 pkt).

5. Raport: W1-W26, U1-U7, K1, K4.

W celu zaliczenia student musi uzyskać minimum 60% punktów za przedstawione sprawozdanie z ćwiczeń (0-10 pkt).

6. Prezentacja ustna: W1-W26, K1-K3.

W celu zaliczenia student musi uzyskać minimum 60% punktów za przygotowanie i prezentację referatu (0-10 pkt).

7. Aktywność – rozszerzona obserwacja: K1-K4.

W celu zaliczenia student musi uzyskać minimum 50% (0-10 pkt) .

Warunkiem przystąpienia do egzaminu jest uzyskanie pozytywnego wyniku z testów śródsemestralnych, zaliczenie zadań praktycznych, raportów i prezentacji ustnych oraz uzyskanie pozytywnej oceny w zakresie kompetencji społecznych.

nie dotyczy