Biochemia
Informacje ogólne
Kod przedmiotu: | 1600-Lek12BIOC-J |
Kod Erasmus / ISCED: |
12.1
|
Nazwa przedmiotu: | Biochemia |
Jednostka: | Katedra i Zakład Biochemii |
Grupy: | |
Strona przedmiotu: | http://www.cm.umk.pl/wydzialy/wydzial-lekarski/jednostki-wydzialowe/katedra-i-zaklad-biochemii.html |
Punkty ECTS i inne: |
(brak)
|
Język prowadzenia: | polski |
Wymagania wstępne: | Student rozpoczynający kształcenie z przedmiotu „Biochemia” powinien posiadać wiedzę z zakresu chemii ogólnej, organicznej, analitycznej, biologii, matematyki, fizyki (poziom rozszerzony matury z biologii i chemii). |
Rodzaj przedmiotu: | przedmiot obowiązkowy |
Całkowity nakład pracy studenta: | Bilans nakładu pracy studenta: 1. Godziny zrealizowane z udziałem nauczycieli: - udział w wykładach: 40 godzin - udział w ćwiczeniach: 20 godzin 2. Czas poświęcony na indywidualną pracę studenta: - przygotowanie do sprawdzianów testowych i czytanie wskazanej literatury: 60 godzin - przygotowanie do ćwiczeń i sprawdzianów wejściowych: 21 godzin - napisanie raportów z ćwiczeń: 3,5 godziny - konsultacje związane z przygotowaniem raportu: 5 godzin Łączny nakład pracy studenta wynosi 149,5 godziny, co odpowiada 5 punktom ECTS Nakład pracy związany z zajęciami wymagającymi bezpośredniego udziału nauczycieli akademickich wynosi: 40+20+5 = 65 godzin. Nakład pracy związany z zajęciami o charakterze praktycznym wynosi: 20 + 5 = 25 godzin. |
Efekty uczenia się - wiedza: | K_B.W10: Student zna budowę prostych związków organicznych wchodzących w skład makrocząsteczek obecnych w komórkach, macierzy zewnątrzkomórkowej i płynów ustrojowych (MP_B.W10.) K_B.W11: Student opisuje budowę lipidów i polisacharydów oraz ich funkcje w strukturach komórkowych i pozakomórkowych (MP_B.W11.) K_B.W15: Student opisuje podstawowe szlaki kataboliczne i anaboliczne, sposoby ich regulacji oraz wpływ czynników genetycznych i środowiskowych (MP_B.W15.) K_B.W16: Student zna profile metaboliczne podstawowych narządów i układów (MP_B.W16.) K_B.W17: Student zna pojęcia: potencjał oksydacyjny organizmu i stres oksydacyjny (MP_B.W17.) |
Efekty uczenia się - umiejętności: | K_B.U4: Student oblicza stężenia molowe i procentowe związków; oblicza stężenia substancji w roztworach izoosmotycznych, jedno- i wieloskładnikowych (MP_B.U4.) K_B.U5: Student oblicza rozpuszczalność związków nieorganicznych, określa chemiczne podłoże rozpuszczalności związków organicznych lub jej braku oraz praktyczne znaczenie dla dietetyki i terapii (MP_B.U5.) K_B.U6: Student określa pH roztworu i wpływ zmian pH na związki nieorganiczne i organiczne (MP_B.U6.) K_B.U7: potrafi przewidzieć kierunek procesów biochemicznych w zależności od stanu energetycznego komórek (MP_B.U7.) K_B.U10: Student posługuje się podstawowymi technikami laboratoryjnymi, takimi jak analiza jakościowa, miareczkowanie, kolorymetria, pehametria, chromatografia, elektroforeza białek i kwasów nukleinowych (MP_B.U10.) K_B.U11: Student obsługuje proste przyrządy pomiarowe oraz ocenia dokładność wykonywanych pomiarów (MP_B.U11.) |
Efekty uczenia się - kompetencje społeczne: | K_K01: Student posiada świadomość własnych ograniczeń i umiejętność stałego dokształcania się (MP_K01.) K_K02: Student posiada umiejętność działania w warunkach niepewności, a czasem i stresu (MP_K02.) |
Metody dydaktyczne: | Wykłady: - wykład podający wspomagany technikami multimedialnymi - wykład interaktywny - wykład informacyjny - wykład problemowy Ćwiczenia: - ćwiczenia praktyczne/ laboratoryjne - dyskusja dydaktyczna - metody eksponujące (pokaz) - praca indywidualna - praca w grupach |
Metody dydaktyczne eksponujące: | - pokaz |
Metody dydaktyczne podające: | - opis |
Metody dydaktyczne poszukujące: | - ćwiczeniowa |
Skrócony opis: |
Zajęcia z przedmiotu “Biochemia” na kierunku Lekarskim realizowane są w II semestrze I roku i I semestrze II roku. Przedmiot w II semestrze obejmuje 30 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń i kończy się egzaminem. Celem nauczania "Biochemii" na kierunku Lekarskim jest przygotowanie studentów do nauki przedmiotów klinicznych, a także do pracy w przyszłym zawodzie. Przekazane treści pozwalają dostrzec patologiczne zmiany w strukturze i funkcjonowaniu najważniejszych biomolekuł (białka, kwasy nukleinowe, węglowodany, lipidy, związki bogatoenergetyczne), pozwalają na zrozumienie podstawowych szlaków katabolicznych i anabolicznych, wyjaśniają mechanizmy chorób metabolicznych. |
Pełny opis: |
Wykłady: 1. Aminokwasy – podstawowa cegiełka budulcowa peptydów i białek. 2. Budowa i właściwości wiązania peptydowego. 3. Struktura i funkcja ważnych biologicznie peptydów. 4. Biosynteza i struktura insuliny. 5. Białka – klasyfikacja, charakterystyka struktury I, II, III i IV-rzędowej. 6. Modyfikacje postranslacyjne białek. 7. Znaczenie białek w utrzymaniu równowagi kwasowo-zasadowej, amfoteryczne właściwości białek. 8. Współzależność między strukturą białka, a jego funkcją na przykładzie - rybonukleazy, immunoglobulin, mioglobiny, kolagenu, hemoglobiny. 9. Białka surowicy – rodzaje, stężenie, znaczenie diagnostyczne. 10. Enzym – budowa, cechy, sposoby tworzenia kompleksów enzym-substrat. 11. Pojęcie izoenzymu. Właściwości fizyczne i chemiczne izoenzymów. Znaczenie izoenzymów w diagnostyce. 12. Klasyfikacja enzymów. 13. Kinetyka reakcji enzymatycznej Michaelisa-Menten oraz enzymu allosterycznego. Regulacja aktywności enzymów. 14. Typy inhibicji z przykładami inhibitorów wykorzystywanych w medycynie. 15. Witaminy rozpuszczalne w wodzie i tłuszczach – struktura i znaczenie w przemianach metabolicznych. 16. Budowa koenzymów i funkcje pełnione przez koenzymy w reakcjach enzymatycznych. 17. Klasyfikacja węglowodanów, przykłady ważnych biologicznie mono- dwu- i polisacharydów. 18. Glukozaminoglukany i glikoproteiny - struktura, przykłady, znaczenie w organizmie. 19. Glukoza jako źródło ATP – reakcje szlaku glikolizy, fosforylacja substratowa, regulacja glikolizy. 20. Glikoliza w warunkach beztlenowych (cykl Corich), glikoliza w krwince czerwonej (szlak bisfosfoglicerynianowy). 21. Synteza i rozkład glikogenu, w tym choroby wynikające z zaburzeń metabolizmu glikogenu. 22. Przebieg szlaku pentozofosforanowego, jego szczególna rola w organizmie, zaburzenia wynikające z braku syntezy NADPH. 23. Przebieg i regulacja glukoneogenezy. 24. Hormonalna regulacja stałego poziomu glukozy we krwi – rola insuliny, glukagonu, adrenaliny. 25. Przebieg oksydacyjnej dekarboksylacji pirogronianu i regulacja tego procesu. 26. Przebieg cyklu kwasów trójkarboksylowych – zysk energetyczny cyklu. 27. Mitochondrialne przezbłonowe systemy transportujące oraz mostki transportujące NADH. 28. Przebieg łańcucha oddechowego, inhibitory i związki rozprzęgające fosforylację oksydacyjną. 29. Wykrywanie aktywności enzymów spełniających rolę katalizatorów oksydo-redukcyjnych w organizmie człowieka - oksydazy cytochromowej, katalazy i ceruloplazminy. 30. Bioenergetyka komórki – związki bogatoenergetyczne, ostateczny bilans utleniania cząsteczki glukozy. Ćwiczenia: 1. Białka, peptydy – wykrywanie, właściwości, frakcjonowanie. Wykrywanie obecności białka i peptydu w roztworze metodą biuretową – wykazywanie obecności wiązania peptydowego. Zrywanie wiązań stabilizujących struktury białkowe pod wpływem różnych czynników fizycznych i chemicznych – denaturacja białka. Wykazywanie amfoterycznych właściwości białek. Rozdział elektroforetyczny białek surowicy krwi na agarozie, interpretacja otrzymanych elektroforegramów, dysproteinemie. 2. Ilościowe metody oznaczania białek Oznaczanie stężenia białka w surowicy krwi metodą biuretową. Oznaczanie stężenia białka w surowicy krwi metodą Lowry`ego. Kolokwium 1 Białka, peptydy - zależność funkcji od struktury. 3. Preparatyka i oczyszczanie enzymu. Przygotowanie krzywej kalibracyjnej do oznaczania stężenia cukrów redukujących i oznaczania aktywności wyizolowanej inwertazy. 4. Badanie kinetyki reakcji enzymatycznej w modelu Michaelisa-Menten. Wyznaczanie początkowej szybkości działania enzymu, na przykładzie inwertazy. Wyznaczanie stałej Michaelisa i analiza znaczenia tego parametru. Graficzne przedstawienie uzyskanych wyników. Jednostki aktywności enzymatycznej. 5. Witaminy rozpuszczalne w wodzie i tłuszczach. Kolorymetryczne oznaczanie stężenia witaminy C w surowicy krwi i w sokach. Wykrywanie obecności witaminy A i D. Kolokwium 2 Enzymy, witaminy, koenzymy 6. Węglowodany w organizmie człowieka. Graficzne wyznaczanie krzywej tolerancji glukozy dla człowieka zdrowego i chorego na cukrzycę. 7. Łańcuch oddechowy. Wykrywanie aktywności enzymów spełniających rolę katalizatorów oksydo-redukcyjnych w organizmie człowieka - oksydazy cytochromowej, katalazy i ceruloplazminy. Kolokwium 3 Metabolizm węglowodanów. Fosforylacja oksydacyjna. |
Literatura: |
Podstawowa: Murray RK, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VV Biochemia Harpera, PZWL 2010, 2012. Kłyszejko-Stefanowicz L. Ćwiczenia z biochemii, PWN 2011. Uzupełniająca: Jeremy M. Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko Biochemia, PWN 2003 i 2011. Bańkowski E. Biochemia, Urban&Partner 2009, wyd. 2. Gumińska M. Zarys biochemii ogólnej dla studentów farmacji i analityki medycznej, Wydawnictwo Uniwersytetu Jagiellońskiego, 1998. Kłyszejko-Stefanowicz L. Cytobiochemia, PWN 2002. |
Metody i kryteria oceniania: |
Wykłady: 1. Ocena opanowania materiału realizowanego na wykładach i ćwiczeniach: K_B.W10, K_B.W11, K_B.W15, K_B.W16, K_B.W17, K_B.U7, K_K01. Ćwiczenia: 1. Sprawdzian wejściowy (ocena przygotowania się do prowadzonych ćwiczeń 3 pkt): K_B.W10, K_B.W11, K_B.W17, K_B.U4, K_B.U6. 2. Raport bieżący z ćwiczeń (1 pkt): K_B.W10, K_B.W11, K_B.W17, K_B.U4, K_B.U5, K_B.U6. 3. Ukierunkowana obserwacja czynności studenta podczas wykonywania zadań praktycznych (1 pkt): K_B.W10, K_B.W11, K_B.U10, K_B.U11. W celu zaliczenia student musi poprawnie i ze zrozumieniem wykonywać wszystkie ćwiczenia. 4. Obserwacja przedłużona: K_K02. W sumie za ćwiczenia laboratoryjne w II semestrze I roku student może uzyskać maksymalnie 35 punktów (7 ćwiczeń). Metody sprawdzania i kryteria oceny efektów kształcenia uzyskanych przez studentów na kolokwiach: 1. Ocena opanowania materiału realizowanego na wykładach i ćwiczeniach: K_B.W10, K_B.W11, K_B.W15, K_B.W16, K_B.W17, K_B.U7. Kolokwia śródroczne mają formę pisemną. Z każdego kolokwium student może uzyskać po 50 punktów. W sumie podczas kursu „Biochemii” student może zdobyć z kolokwiów 150 punktów w II semestrze I roku (3 kolokwia). Po semestrze letnim, na podstawie ćwiczeń laboratoryjnych i kolokwiów, student może sumarycznie uzyskać 185 punktów (100%). Ze względu na to, że semestr ten kończy się oceną, uzyskane przez studenta punkty przelicza się na stopnie według następującej skali: Punkty/(procent punktów) Ocena 170-185/(92-100%) bardzo dobry 155-169/(84-91%) dobry plus 141-154/(76-83%) dobry 126-140/(68-75%) dostateczny plus 110-125/(60-67%) dostateczny 0-109/(0-59%) niedostateczny |
Praktyki zawodowe: |
W ramach przedmiotu nie odbywają się praktyki zawodowe. |
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Mikołaja Kopernika w Toruniu.