Uniwersytet Mikołaja Kopernika w Toruniu - Centralny punkt logowania
Strona główna

Biochemia

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: 1600-Lek12BIOC-J
Kod Erasmus / ISCED: 12.1 Kod klasyfikacyjny przedmiotu składa się z trzech do pięciu cyfr, przy czym trzy pierwsze oznaczają klasyfikację dziedziny wg. Listy kodów dziedzin obowiązującej w programie Socrates/Erasmus, czwarta (dotąd na ogół 0) – ewentualne uszczegółowienie informacji o dyscyplinie, piąta – stopień zaawansowania przedmiotu ustalony na podstawie roku studiów, dla którego przedmiot jest przeznaczony. / (0912) Medycyna Kod ISCED - Międzynarodowa Standardowa Klasyfikacja Kształcenia (International Standard Classification of Education) została opracowana przez UNESCO.
Nazwa przedmiotu: Biochemia
Jednostka: Katedra i Zakład Biochemii
Grupy:
Strona przedmiotu: http://www.cm.umk.pl/wydzialy/wydzial-lekarski/jednostki-wydzialowe/katedra-i-zaklad-biochemii.html
Punkty ECTS i inne: (brak) Podstawowe informacje o zasadach przyporządkowania punktów ECTS:
  • roczny wymiar godzinowy nakładu pracy studenta konieczny do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się dla danego etapu studiów wynosi 1500-1800 h, co odpowiada 60 ECTS;
  • tygodniowy wymiar godzinowy nakładu pracy studenta wynosi 45 h;
  • 1 punkt ECTS odpowiada 25-30 godzinom pracy studenta potrzebnej do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się;
  • tygodniowy nakład pracy studenta konieczny do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się pozwala uzyskać 1,5 ECTS;
  • nakład pracy potrzebny do zaliczenia przedmiotu, któremu przypisano 3 ECTS, stanowi 10% semestralnego obciążenia studenta.

zobacz reguły punktacji
Język prowadzenia: polski
Wymagania wstępne:

Student rozpoczynający kształcenie z przedmiotu „Biochemia” powinien posiadać wiedzę z zakresu chemii ogólnej, organicznej, analitycznej, biologii, matematyki, fizyki (poziom rozszerzony matury z biologii i chemii).

Rodzaj przedmiotu:

przedmiot obowiązkowy

Całkowity nakład pracy studenta:

Bilans nakładu pracy studenta:

1. Godziny zrealizowane z udziałem nauczycieli:

- udział w wykładach: 40 godzin

- udział w ćwiczeniach: 20 godzin

2. Czas poświęcony na indywidualną pracę studenta:

- przygotowanie do sprawdzianów testowych i czytanie wskazanej literatury: 60 godzin

- przygotowanie do ćwiczeń i sprawdzianów wejściowych: 21 godzin

- napisanie raportów z ćwiczeń: 3,5 godziny

- konsultacje związane z przygotowaniem raportu: 5 godzin


Łączny nakład pracy studenta wynosi 149,5 godziny, co odpowiada 5 punktom ECTS


Nakład pracy związany z zajęciami wymagającymi bezpośredniego udziału nauczycieli akademickich wynosi: 40+20+5 = 65 godzin.

Nakład pracy związany z zajęciami o charakterze praktycznym wynosi: 20 + 5 = 25 godzin.


Efekty uczenia się - wiedza:

K_B.W10: Student zna budowę prostych związków organicznych wchodzących w skład makrocząsteczek obecnych w komórkach, macierzy zewnątrzkomórkowej i płynów ustrojowych (MP_B.W10.)

K_B.W11: Student opisuje budowę lipidów i polisacharydów oraz ich funkcje w strukturach komórkowych i pozakomórkowych (MP_B.W11.)

K_B.W15: Student opisuje podstawowe szlaki kataboliczne i anaboliczne, sposoby ich regulacji oraz wpływ czynników genetycznych i środowiskowych (MP_B.W15.)

K_B.W16: Student zna profile metaboliczne podstawowych narządów i układów (MP_B.W16.)

K_B.W17: Student zna pojęcia: potencjał oksydacyjny organizmu i stres oksydacyjny (MP_B.W17.)

Efekty uczenia się - umiejętności:

K_B.U4: Student oblicza stężenia molowe i procentowe związków; oblicza stężenia substancji w roztworach izoosmotycznych, jedno- i wieloskładnikowych (MP_B.U4.)

K_B.U5: Student oblicza rozpuszczalność związków nieorganicznych, określa chemiczne podłoże rozpuszczalności związków organicznych lub jej braku oraz praktyczne znaczenie dla dietetyki i terapii (MP_B.U5.)

K_B.U6: Student określa pH roztworu i wpływ zmian pH na związki nieorganiczne i organiczne (MP_B.U6.)

K_B.U7: potrafi przewidzieć kierunek procesów biochemicznych w zależności od stanu energetycznego komórek (MP_B.U7.)

K_B.U10: Student posługuje się podstawowymi technikami laboratoryjnymi, takimi jak analiza jakościowa, miareczkowanie, kolorymetria, pehametria, chromatografia, elektroforeza białek i kwasów nukleinowych (MP_B.U10.)

K_B.U11: Student obsługuje proste przyrządy pomiarowe oraz ocenia dokładność wykonywanych pomiarów (MP_B.U11.)


Efekty uczenia się - kompetencje społeczne:

K_K01: Student posiada świadomość własnych ograniczeń i umiejętność stałego dokształcania się (MP_K01.)

K_K02: Student posiada umiejętność działania w warunkach niepewności, a czasem i stresu (MP_K02.)


Metody dydaktyczne:

Wykłady:

- wykład podający wspomagany technikami multimedialnymi

- wykład interaktywny

- wykład informacyjny

- wykład problemowy

Ćwiczenia:

- ćwiczenia praktyczne/ laboratoryjne

- dyskusja dydaktyczna

- metody eksponujące (pokaz)

- praca indywidualna

- praca w grupach


Metody dydaktyczne eksponujące:

- pokaz

Metody dydaktyczne podające:

- opis
- pogadanka
- wykład informacyjny (konwencjonalny)
- wykład problemowy

Metody dydaktyczne poszukujące:

- ćwiczeniowa
- doświadczeń
- klasyczna metoda problemowa
- laboratoryjna
- obserwacji
- punktowana

Skrócony opis:

Zajęcia z przedmiotu “Biochemia” na kierunku Lekarskim realizowane są w II semestrze I roku i I semestrze II roku. Przedmiot w II semestrze obejmuje 30 godzin wykładów i 30 godzin ćwiczeń i kończy się egzaminem. Celem nauczania "Biochemii" na kierunku Lekarskim jest przygotowanie studentów do nauki przedmiotów klinicznych, a także do pracy w przyszłym zawodzie. Przekazane treści pozwalają dostrzec patologiczne zmiany w strukturze i funkcjonowaniu najważniejszych biomolekuł (białka, kwasy nukleinowe, węglowodany, lipidy, związki bogatoenergetyczne), pozwalają na zrozumienie podstawowych szlaków katabolicznych i anabolicznych, wyjaśniają mechanizmy chorób metabolicznych.

Pełny opis:

Wykłady:

1. Aminokwasy – podstawowa cegiełka budulcowa peptydów i białek.

2. Budowa i właściwości wiązania peptydowego.

3. Struktura i funkcja ważnych biologicznie peptydów.

4. Biosynteza i struktura insuliny.

5. Białka – klasyfikacja, charakterystyka struktury I, II, III i IV-rzędowej.

6. Modyfikacje postranslacyjne białek.

7. Znaczenie białek w utrzymaniu równowagi kwasowo-zasadowej, amfoteryczne właściwości białek.

8. Współzależność między strukturą białka, a jego funkcją na przykładzie - rybonukleazy, immunoglobulin, mioglobiny, kolagenu, hemoglobiny.

9. Białka surowicy – rodzaje, stężenie, znaczenie diagnostyczne.

10. Enzym – budowa, cechy, sposoby tworzenia kompleksów enzym-substrat.

11. Pojęcie izoenzymu. Właściwości fizyczne i chemiczne izoenzymów. Znaczenie izoenzymów w diagnostyce.

12. Klasyfikacja enzymów.

13. Kinetyka reakcji enzymatycznej Michaelisa-Menten oraz enzymu allosterycznego. Regulacja aktywności enzymów.

14. Typy inhibicji z przykładami inhibitorów wykorzystywanych w medycynie.

15. Witaminy rozpuszczalne w wodzie i tłuszczach – struktura i znaczenie w przemianach metabolicznych.

16. Budowa koenzymów i funkcje pełnione przez koenzymy w reakcjach enzymatycznych.

17. Klasyfikacja węglowodanów, przykłady ważnych biologicznie mono- dwu- i polisacharydów.

18. Glukozaminoglukany i glikoproteiny - struktura, przykłady, znaczenie w organizmie.

19. Glukoza jako źródło ATP – reakcje szlaku glikolizy, fosforylacja substratowa, regulacja glikolizy.

20. Glikoliza w warunkach beztlenowych (cykl Corich), glikoliza w krwince czerwonej (szlak bisfosfoglicerynianowy).

21. Synteza i rozkład glikogenu, w tym choroby wynikające z zaburzeń metabolizmu glikogenu.

22. Przebieg szlaku pentozofosforanowego, jego szczególna rola w organizmie, zaburzenia wynikające z braku syntezy NADPH.

23. Przebieg i regulacja glukoneogenezy.

24. Hormonalna regulacja stałego poziomu glukozy we krwi – rola insuliny, glukagonu, adrenaliny.

25. Przebieg oksydacyjnej dekarboksylacji pirogronianu i regulacja tego procesu.

26. Przebieg cyklu kwasów trójkarboksylowych – zysk energetyczny cyklu.

27. Mitochondrialne przezbłonowe systemy transportujące oraz mostki transportujące NADH.

28. Przebieg łańcucha oddechowego, inhibitory i związki rozprzęgające fosforylację oksydacyjną.

29. Wykrywanie aktywności enzymów spełniających rolę katalizatorów oksydo-redukcyjnych w organizmie człowieka - oksydazy cytochromowej, katalazy i ceruloplazminy.

30. Bioenergetyka komórki – związki bogatoenergetyczne, ostateczny bilans utleniania cząsteczki glukozy.

Ćwiczenia:

1. Białka, peptydy – wykrywanie, właściwości, frakcjonowanie.

Wykrywanie obecności białka i peptydu w roztworze metodą biuretową – wykazywanie obecności wiązania peptydowego. Zrywanie wiązań stabilizujących struktury białkowe pod wpływem różnych czynników fizycznych i chemicznych – denaturacja białka. Wykazywanie amfoterycznych właściwości białek. Rozdział elektroforetyczny białek surowicy krwi na agarozie, interpretacja otrzymanych elektroforegramów, dysproteinemie.

2. Ilościowe metody oznaczania białek

Oznaczanie stężenia białka w surowicy krwi metodą biuretową. Oznaczanie stężenia białka w surowicy krwi metodą Lowry`ego.

Kolokwium 1

Białka, peptydy - zależność funkcji od struktury.

3. Preparatyka i oczyszczanie enzymu.

Przygotowanie krzywej kalibracyjnej do oznaczania stężenia cukrów redukujących i oznaczania aktywności wyizolowanej inwertazy.

4. Badanie kinetyki reakcji enzymatycznej w modelu Michaelisa-Menten. Wyznaczanie początkowej szybkości działania enzymu, na przykładzie inwertazy. Wyznaczanie stałej Michaelisa i analiza znaczenia tego parametru. Graficzne przedstawienie uzyskanych wyników. Jednostki aktywności enzymatycznej.

5. Witaminy rozpuszczalne w wodzie i tłuszczach.

Kolorymetryczne oznaczanie stężenia witaminy C w surowicy krwi i w sokach. Wykrywanie obecności witaminy A i D.

Kolokwium 2

Enzymy, witaminy, koenzymy

6. Węglowodany w organizmie człowieka.

Graficzne wyznaczanie krzywej tolerancji glukozy dla człowieka zdrowego i chorego na cukrzycę.

7. Łańcuch oddechowy.

Wykrywanie aktywności enzymów spełniających rolę katalizatorów oksydo-redukcyjnych w organizmie człowieka - oksydazy cytochromowej, katalazy i ceruloplazminy.

Kolokwium 3

Metabolizm węglowodanów. Fosforylacja oksydacyjna.

Literatura:

Podstawowa:

Murray RK, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VV Biochemia Harpera, PZWL 2010, 2012.

Kłyszejko-Stefanowicz L. Ćwiczenia z biochemii, PWN 2011.

Uzupełniająca:

Jeremy M. Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko Biochemia, PWN 2003 i 2011.

Bańkowski E. Biochemia, Urban&Partner 2009, wyd. 2.

Gumińska M. Zarys biochemii ogólnej dla studentów farmacji i analityki medycznej, Wydawnictwo Uniwersytetu Jagiellońskiego, 1998.

Kłyszejko-Stefanowicz L. Cytobiochemia, PWN 2002.

Metody i kryteria oceniania:

Wykłady:

1. Ocena opanowania materiału realizowanego na wykładach i ćwiczeniach: K_B.W10, K_B.W11, K_B.W15, K_B.W16, K_B.W17, K_B.U7, K_K01.

Ćwiczenia:

1. Sprawdzian wejściowy (ocena przygotowania się do prowadzonych ćwiczeń 3 pkt): K_B.W10, K_B.W11, K_B.W17, K_B.U4, K_B.U6.

2. Raport bieżący z ćwiczeń (1 pkt): K_B.W10, K_B.W11, K_B.W17, K_B.U4, K_B.U5, K_B.U6.

3. Ukierunkowana obserwacja czynności studenta podczas wykonywania zadań praktycznych (1 pkt): K_B.W10, K_B.W11, K_B.U10, K_B.U11.

W celu zaliczenia student musi poprawnie i ze zrozumieniem wykonywać wszystkie ćwiczenia.

4. Obserwacja przedłużona: K_K02.

W sumie za ćwiczenia laboratoryjne w II semestrze I roku student może uzyskać maksymalnie 35 punktów (7 ćwiczeń).

Metody sprawdzania i kryteria oceny efektów kształcenia uzyskanych przez studentów na kolokwiach:

1. Ocena opanowania materiału realizowanego na wykładach i ćwiczeniach: K_B.W10, K_B.W11, K_B.W15, K_B.W16, K_B.W17, K_B.U7.

Kolokwia śródroczne mają formę pisemną. Z każdego kolokwium student może uzyskać po 50 punktów. W sumie podczas kursu „Biochemii” student może zdobyć z kolokwiów 150 punktów w II semestrze I roku (3 kolokwia). Po semestrze letnim, na podstawie ćwiczeń laboratoryjnych i kolokwiów, student może sumarycznie uzyskać 185 punktów (100%). Ze względu na to, że semestr ten kończy się oceną, uzyskane przez studenta punkty przelicza się na stopnie według następującej skali:

Punkty/(procent punktów)

Ocena

170-185/(92-100%) bardzo dobry

155-169/(84-91%) dobry plus

141-154/(76-83%) dobry

126-140/(68-75%) dostateczny plus

110-125/(60-67%) dostateczny

0-109/(0-59%) niedostateczny

Praktyki zawodowe:

W ramach przedmiotu nie odbywają się praktyki zawodowe.

Przedmiot nie jest oferowany w żadnym z aktualnych cykli dydaktycznych.
Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Mikołaja Kopernika w Toruniu.
ul. Jurija Gagarina 11, 87-100 Toruń tel: +48 56 611-40-10 https://usosweb.umk.pl/ kontakt deklaracja dostępności USOSweb 7.0.2.0-1 (2024-03-12)